معلومة

أساس تسمية الإنزيم - نازعة هيدروجين البيروفات

أساس تسمية الإنزيم - نازعة هيدروجين البيروفات



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

في تكوين AcetylCoA من البيروفات ، لماذا يسمى الإنزيم “pyruvate dehydrogenase (مركب)” عندما يتضمن نزع الكربوكسيل من البيروفات أو استبدال مجموعة الكربونيل بواسطة الإنزيم المساعد A؟


يحفز مركب البيروفات ديهيدروجينيز نزع الكربوكسيل المؤكسد من البيروفات. من السهل العثور على وصف لهذا على الويب (مثل ويكيبيديا) ، لكنني أوصي بالقسم الموجود في بيرج وآخرون. الكيمياء الحيوية (عبر الإنترنت) ، فهو كتاب موثوق به ذا سمعة عالية.

بيروفات + CoA + NAD+ → acetylCoA + CO2 + NADH

في التفاعل العام الموضح أعلاه ، تتم أكسدة البيروفات (إزالة الهيدروجين) بواسطة NAD+، والذي تم تقليله إلى NADH. ومن ثم لا يوجد ما يثير الدهشة في أن الإنزيم قد اكتسب الوصف ، نازعة الهيدروجين.

قبل طرح أسئلة حول تسمية الإنزيم ، ينبغي للمرء أن يأخذ بعين الاعتبار السياق التاريخي والعلمي الذي نشأت فيه الأسماء. كان هذا هو الجهل العلمي العام للمسارات الأيضية الكلية التي حدثت فيها أو حتى الاتجاه الذي يسير فيه التفاعل بشكل طبيعي. هناك أيضًا مسألة التركيز - هنا على أكسدة الكربوهيدرات. أسماء العمل التي تنشأ - تافه تميل الأسماء ، كما يطلق عليها ، إلى التمسك: فهي موجودة في الأدب والجميع في المجال يعرف ما تتحدث عنه. في النهاية ، عندما يهدأ الغبار ، يتم تعيين اللجان العلمية منهجي التسمية. في هذه الحالة ، هناك ثلاثة إنزيمات متضمنة ، بحيث يكون لكل منها اسم منهجي خاص به:

  1. بيروفات ديهيدروجينيز (نقل الأسيتيل) - EC 1.2.4.1
  2. ثنائي هيدروليبويل تران أسيتيلاز - إي سي 2.3.1.12
  3. نازعة هيدروجين ثنائي هيدروليبو أميد - EC 1.8.1.4

يمكن ملاحظة أنه حتى الاسم المنهجي للإنزيم E1 (الذي يحفز نزع الكربوكسيل) لا يشير إلى نزع الكربوكسيل ، ولكن يشير إلى نقل مجموعة الأسيتيل (إلى بيروفوسفات الثيامين ثم إلى أميد دهني) ، وهو الأمر الأكثر أهمية ميكانيكيًا.

يمكن العثور على تفاصيل التفاعلات والأسماء البديلة المقابلة لأرقام المفوضية الأوروبية (أرقام لجنة الإنزيم) إما على موقع جامعة كوين ماري أو إكسبسي.


حلول RBSE للفئة 12 علم الأحياء الفصل 9 الإنزيمات

RBSE Class 12 Biology الفصل 9 أسئلة الاختيار من متعدد

السؤال رقم 1.
في أي مجال تختلف الإنزيمات عن المحفزات؟
(أ) معدل الانتشار العالي
(ب) نشط عند درجة حرارة عالية
(ج) طبيعة البروتين
(د) تستخدم في التفاعل
إجابة:
(ج) طبيعة البروتين

السؤال 2.
يسمى الجزء غير البروتيني من الإنزيم؟
(أ) أبوينزيم
(ب) العامل المشترك
(ج) إنزيم مترافق
(د) كل ما سبق
إجابة:
(ب) العامل المشترك

السؤال 3.
أي العبارات التالية صحيحة تمامًا؟
(أ) جميع البروتينات عبارة عن إنزيمات
(ب) جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات
(ج) معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات
(د) لا شيء مما سبق
إجابة:
(ج) معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات

السؤال 4.
ما هو الإنزيم الذي تم اكتشافه أولاً؟
(أ) زيماز
(ب) الليباز
(ج) البيبسين
(د) الايزوميراز
إجابة:
(أ) زيماز

السؤال 5.
يتأثر نشاط الإنزيم بـ & # 8211
(أ) الرقم الهيدروجيني فقط
(ب) تركيز الركيزة
(ج) درجة الحرارة فقط
(د) كل ما سبق
إجابة:
(د) كل ما سبق

السؤال 6.
مثبطات غير تنافسية هي المواد التي؟
(أ) قم بدمج المواقع النشطة للإنزيم
(ب) تقليل المواقع النشطة للإنزيم
(ج) تغيير التنظيم الهيكلي للإنزيم
(د) لا تسبب أي تغيير في خصائص الانزيم
إجابة:
(ج) تغيير التنظيم الهيكلي للإنزيم

السؤال 7.
ما هو الإنزيم الذي تم الحصول عليه في شكل بلوري أولاً؟
(أ) يوريس
(ب) كاتالاز
(ج) الأميليز
(د) Aldolase
إجابة:
(أ) يوريس

RBSE Class 12 Biology Chapter 9 أسئلة إجابة قصيرة جدًا

السؤال رقم 1.
من الذي اقترح نظرية القفل والمفتاح ومتى تم اقتراحه.
إجابة:
اميل فيشر (1898).

السؤال 2.
يسمى جزء البروتين والجزء غير البروتيني من holoenzyme؟
إجابة:
يسمى جزء البروتين باسم apoenzyme ويسمى الجزء غير البروتين كعامل مساعد.

السؤال 3.
قم بتسمية إنزيم غير بروتيني.
إجابة:
يتكون إنزيم الريبوزيم من الحمض النووي الريبي وهو الإنزيم الوحيد غير البروتيني المعروف حتى الآن.

السؤال 4.
حدد مجموعة الأطراف الاصطناعية.
إجابة:
عندما يكون الجزء غير البروتيني من الإنزيم مادة عضوية ويرتبط بشدة بالبروتين ولا يمكن فصله عنه بسهولة ، يطلق عليه اسم المجموعة الاصطناعية.

RBSE Class 12 Biology الفصل 9 أسئلة ذات إجابة قصيرة

السؤال رقم 1.
ما هو الانزيم المساعد؟ أعط مثالا واحدا.
إجابة:
عندما يكون الجزء غير البروتيني من الإنزيم مادة عضوية ويرتبط ارتباطًا وثيقًا بجزء البروتين ، والذي يمكن أن ينفصل عن جزء البروتين بسهولة ويمكن أن يلتصق مرة أخرى ، يطلق عليه اسم الإنزيم المساعد.
مثال: Co-A و NAD و NADP و FAD إلخ.

السؤال 2.
ماذا تفهم من خلال التثبيط التنافسي؟ كيف يمكن إيقاف هذا.
إجابة:
بعض المواد الكيميائية التي لها بنية مشابهة لجزيء الركيزة ، تكتمل مع الركيزة في الارتباط بالمواقع النشطة للإنزيم. وجود مثل هذه المواد يقلل من النشاط الأنزيمي. تسمى هذه المواد بالمثبطات التنافسية وهذا التثبيط يسمى التثبيط التنافسي ويمكن إيقاف هذا النوع من التثبيط عن طريق زيادة تركيز جزيئات الركيزة.

السؤال 3.
اشرح بإيجاز طريقة تسمية الإنزيمات.
إجابة:
هناك عدة طرق لتسمية الإنزيمات. هذه كالتالي:

  • تتم تسمية معظم الإنزيمات عن طريق إضافة حالة لاحقة في نهاية اسم الركيزة المحفزة بواسطتها. مثال: Maltase ، Sucrase ، Urease.
  • تتم تسمية العديد من الإنزيمات على أساس نوع التفاعل التحفيزي الذي يحكمه الإنزيم. مثال: أوكسيديز ، ديهيدروجينيز إلخ.
  • في الطريقة الحديثة للتسمية ، تتم تسمية الإنزيمات عن طريق إضافة حالة لاحقة بعد كل من اسم الركيزة التي تعمل عليها ونوع التفاعل التحفيزي الذي تحكمه. مثال: نازعة هيدروجين سكسينات.
  • في بعض الحالات ، تم الاحتفاظ بالأسماء التقليدية للإنزيمات وهي في الممارسة العملية. مثال: البيبسين ، التربسين ، الكيموتريبسين.
  • اقترح الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية تسمية منهجية يتم فيها إعطاء بعض أرقام الكود لكل إنزيم. في هذه التسمية ، يتم أيضًا تضمين اسم الركيزة ونوع التفاعل المحفز وبعض المعلومات الأخرى.

السؤال 4.
كيف يتم تسريع معدل نشاط الانزيم.
إجابة:
الإنزيمات هي جزيئات كبيرة ولها وزن جزيئي مرتفع. توجد العديد من المواقع النشطة الموجودة على سطح الإنزيمات حيث ترتبط جزيئات الركيزة لتشكل معقدًا غير مستقر. يسمى هذا المركب بمركب الركيزة الإنزيمية. ينكسر لتحرير المنتج والإنزيم.

عن طريق زيادة كمية الإنزيم ، يزداد معدل التفاعل ، حتى يصبح تركيز الركيزة عاملاً مقيدًا. في هذه المرحلة ، يمكن زيادة معدل التفاعل عن طريق زيادة تركيز الركيزة.

RBSE Class 12 Biology الفصل 9 أسئلة نوع المقال

السؤال رقم 1.
صف بنية الإنزيم وشرح خصائصه المحددة.
إجابة:

  1. تتكون جميع الإنزيمات من بروتينات ولكن كل البروتينات ليست إنزيمات.
  2. تتكون العديد من الإنزيمات حصريًا من البروتين وتسمى هذه الإنزيمات بالإنزيمات البسيطة.
  3. في العديد من الإنزيمات ، يوجد جزء غير بروتيني مرتبط بالبروتين. تُعرف هذه الإنزيمات باسم الإنزيمات المترافقة أو الإنزيمات المجسمة.
  4. يسمى جزء البروتين من الإنزيم المترافق بالإنزيم apoenzyme.
  5. يسمى الجزء غير البروتيني من الإنزيم المترافق العامل المشترك.
  6. العوامل المشتركة من ثلاثة أنواع:
    • مجموعه اطراف صناعيه
    • مساعد الانزيم
    • المنشط

إنزيم مترافق أو Holoenzyme = Apoenzyme + Co-factor
1. مجموعة الأطراف الصناعية:

  • عندما يكون الجزء غير البروتيني المرتبط بالإنزيم مركبًا عضويًا ومرتبطًا بشدة بجزء البروتين ، فإنه يطلق عليه مجموعة الأطراف الاصطناعية.
  • لا يمكن فصل المجموعة الصناعية عن جزء البروتين (الإنزيم) بدون تمسخ البروتين.
    مثال: السيتوكروم ، بروتين فلافوبروتين.
  • عندما يكون الجزء غير البروتيني مركبًا عضويًا ويكون مرتبطًا بشكل فضفاض فقط بجزء البروتين (الإنزيم) ، يُطلق عليه اسم الإنزيم المساعد.
  • يمكن فصل الإنزيم المساعد بسهولة عن جزء البروتين ويمكن ربطه بسهولة مرة أخرى.
    مثال: الإنزيم المساعد A ، NAD ، FAD ، NADP إلخ.

  • عندما يكون الجزء غير البروتيني مادة غير عضوية مثل بعض الأيونات المعدنية أو أيون معدني ، فإنه يطلق عليه كمنشط.
  • يتمثل الدور الرئيسي للمنشط في تكوين رابطة بين الإنزيم وجزيء الركيزة مثال: K ، Cu ، Mn ، Fe Zn ، Ca إلخ.

    ملحوظة: يتكون الجزء الرئيسي من الإنزيم أو الإنزيم المترافق من البروتين ويسمى إنزيم apoenzyme. يختلف حجم (أبعاد) جزيء البروتين وتسلسل الأحماض الأمينية باختلاف الإنزيمات.
  • نظرًا لأن البروتينات غروانية بطبيعتها ، فإن لها مساحة كبيرة لكل وحدة حجم.
  • يحتوي جزء البروتين من الإنزيم على موقع محدد أو أكثر تسمى المواقع النشطة. أثناء النشاط الأنزيمي ، تلتصق جزيئات الركيزة في هذه المواقع النشطة.
  • في holoenzyme من الإنزيم المترافق ، يتم إحداث النشاط الأنزيمي بواسطة holoenzyme.
  • لا يمكن أن يعمل الإنزيم بمفرده أو الجزء غير البروتيني وحده كإنزيم.

السؤال 2.
وصف آليات العمل الأنزيمي.
إجابة:
جميع الإنزيمات عبارة عن جزيئات كبيرة ولديها العديد من المناطق المحددة التي تسمى المواقع النشطة على سطحها.

  • أثناء النشاط الأنزيمي ، تلتصق جزيئات الركيزة في هذه المواقع النشطة ويتكون مركب ركيزة إنزيم غير مستقر.
  • ينفصل مجمع الركيزة الإنزيمية هذا لتحرير المنتج والإنزيم.

تم شرح آلية تكوين مركب الركيزة الإنزيمية من خلال نظريتين.

يؤدي تكوين مركب الركيزة الإنزيمية إلى خفض طاقة التنشيط وبالتالي يتم تسريع معدل التفاعل.

طريقة عمل الانزيم:
يعتمد أسلوب عمل الإنزيم على طبيعة الإنزيم وجزيء الركيزة ، ويمكن فهمه من خلال ما يلي:
(1) تكوين مركب الركيزة الإنزيمية (ESC):
(2) خفض طاقة التنشيط.
(1) تكوين مركب الركيزة الإنزيمية (ESC):

  • في جميع التفاعلات التي يتحكم فيها الإنزيم ، يتحد الإنزيم والركيزة لتشكيل مركب غير مستقر يسمى مركب الركيزة الإنزيمية. (خروج). يتفكك هذا المركب في المنتج والإنزيم.
    الإنزيم + الركيزة → مركب الركيزة الإنزيمية.
    مركب ركيزة الإنزيم → إنزيم + منتج (منتجات).
  • تم العثور على عدة مناطق محددة على سطح كل إنزيم. تسمى هذه المواقع النشطة.
  • تتحد جزيئات الركيزة مع الإنزيم في هذه المواقع.
  • عندما تتحد جزيئات الركيزة في المواقع النشطة ، يمكن أن تتفاعل بسهولة مع بعضها البعض لتشكيل المنتج.
  • المنتج المتكون من تكوين روابط جديدة ينفصل عن الإنزيم.
  • يصبح الإنزيم حراً في الارتباط مع الجزيئات الأخرى من الركيزة ويتم تكوين مركب جزيء الركيزة الإنزيمي الجديد.

تم شرح آلية تكوين مركب الركيزة الإنزيمية وخاصية خصوصية الإنزيم بالنظريات التالية.
1. نظرية القفل والمفتاح:

  • افترض إميل فيشر (1898) هذه النظرية.
  • وفقًا لهذه النظرية ، مثل القفل يمكن تشغيله بمفتاحه & # 8217s فقط ، وبالمثل ، يمكن لركيزة معينة لها بنية محددة فقط أن ترتبط بالموقع النشط المحدد الموجود على سطح إنزيم معين.
  • يبقى الإنزيم دون تغيير بعد إطلاق المنتج.

2. نظرية نموذج الملاءمة المستحث:

  • اقترح دانيال كوشلاند (1966) هذه النظرية.
  • وفقًا لهذه النظرية ، فإن شكل (بنية) المواقع النشطة الموجودة على سطح الإنزيمات ليس صلبًا ولكنه مرن.
  • هذه المواقع النشطة في البداية ليست مكملة لجزيء الركيزة ، ولكن نظرًا لأن جزيء الركيزة المحدد يقترب من الإنزيم ، فإنه يؤدي إلى تغيير في تنظيم الموقع النشط ويرتبط به.
  • بمعنى آخر ، يمكن القول أن تكوين المواقع النشطة ليس ثابتًا أو جامدًا كما هو منصوص عليه في نظرية القفل والمفتاح ولكنه مرن وعندما تتلامس مادة معينة ، يخضع الموقع النشط لتغيير بسيط ويصبح مكمل لجزيء الركيزة.
  • وهكذا يتشكل مركب الركيزة الإنزيمي بين ركيزة معينة مع إنزيم محدد فقط.
  • تنص هذه النظرية على وجود مجموعتين فعالتين في المواقع النشطة ، تساعد إحداهما في ربط جزيء الركيزة وتعمل الأخرى على تحويل الركيزة إلى
    المنتج.

(2) خفض طاقة التنشيط:

  • تتطلب جميع المركبات الكيميائية إدخال كمية معينة من الطاقة لبدء تفاعل كيميائي. هذه الطاقة تسمى طاقة التنشيط.
  • تمتلك الإنزيمات القدرة على تقليل الطاقة اللازمة لتنشيط الجزيء. • ومن ثم في وجود إنزيم ، يتم تحويل ركائز المادة المتفاعلة إلى منتج ذي مدخلات طاقة أقل بكثير.
  • في المتوسط ​​، تقلل الإنزيمات من طاقة التنشيط بحوالي 65٪.
  • وبسبب هذا ، يحدث التفاعل الذي يحدث عند درجة حرارة عالية خارج الخلية في الخلية عند درجة حرارة الغلاف الجوي بمساعدة الإنزيم.

السؤال 3.
اشرح بالتفصيل ، تصنيف الانزيمات.
إجابة:
اقترح الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية (IUB) استخدام جميع التفاعلات والمعادلات لغرض تصنيف الإنزيمات وصنفت لجنة الإنزيمات جميع الإنزيمات إلى ستة أقسام رئيسية (فئات).
1. أوكسيدوروكتازات
2. نقل.
3. هيدروليسات
4. Lyases
5. الايزوميراز
6. Ligases أو Synthetases.
الأقسام الستة هي كما يلي:
1. أوكسيدوروكتازات:
يتم تضمين كل تلك الإنزيمات التي تحفز تفاعلات تقليل الأكسدة في هذه الفئة. إنها تحفز إزالة أو إضافة الهيدروجين أو الأكسجين أو الإلكترونات من الركيزة أو إلى الركيزة وبالتالي تؤدي إلى الأكسدة أو الاختزال.
ملاحظة: بناءً على نشاطهم ، يمكن تقسيم هذه المجموعات إلى ثلاث مجموعات فرعية:
(أ) Oxidases: هذه تؤدي إلى أكسدة الركيزة عن طريق نقل الهيدروجين من جزيء الركيزة إلى الأكسجين.
مثال: أوكسيديز السيتوكروم ، أوكسيديز حمض الأسكوربيك ، إلخ.

(ب) ديهيدروجينازات: تؤدي هذه الإنزيمات إلى أكسدة جزيء الركيزة عن طريق إزالة الهيدروجين من الركيزة على النحو التالي:
مثال & # 8211 نازعة هيدروجين اللاكتات ، نازعة هيدروجين الكحول.

(ج) اختزال: تتسبب هذه الإنزيمات في إضافة الهيدروجين أو الإلكترون إلى الركيزة وإزالة الأكسجين.

2. المحولات:
تحفز هذه الإنزيمات نقل مجموعة (أمينو ، فوسفات ، ميثيل ، كيتون ، إلخ) من جزيء إلى جزيء آخر.
مثال: Transphosphatase ، Transaminase.

3. Hydrolase:
هذه الإنزيمات تحفز إضافة أو إزالة الماء. إنها تتحلل مائيًا مجموعة متنوعة من المركبات وتؤدي عمومًا إلى تشقق الركيزة. تشمل هذه المجموعة إنزيمات الجهاز الهضمي. التي تكسر الجزيئات الكبيرة إلى جزيئات أصغر.
مثال: الكربوهيدرات ، الأميليز ، نوكلياز ، إستراز ، إلخ.
معظم تفاعلات التحلل المائي قابلة للعكس. قد تؤدي هذه الأنواع من الإنزيمات أيضًا إلى تكثيف الجزيئات الصغيرة لتشكيل جزيئات ضخمة. في مثل هذه التفاعلات ، يتم تحرير جزيء الماء. مثال: Fumarase ، Enolase إلخ.

4. Lyases:
تحفز هذه الإنزيمات إزالة مجموعة من جزيء الركيزة عن طريق كسر نوع خاص من الروابط التساهمية دون التحلل المائي.
مثال: Aldolase.

5. الايزوميراز:
تحفز هذه الإنزيمات إعادة التنظيم داخل الجزيئية في جزيء الركيزة وتحويل الركيزة إلى أيزوميرها.
مثال: فسفوهكس إيزوميراز.

6. Ligases أو Synthetases:
تحفز هذه الإنزيمات مثل هذه التفاعلات التي يتم فيها ربط مركبين معًا عن طريق تكوين روابط تساهمية بين الاثنين.
مثال: بيروفات كربوكسيلاز ، سيترات سينثيتيز.

السؤال 4.
ما هو تثبيط الانزيم؟ كم عدد الأنواع المعروفة لتثبيط الإنزيم؟ اشرح كيف يمكن إيقاف تأثير المثبطات.
إجابة:
عندما يتم تقليل أو إيقاف النشاط الأنزيمي بتأثير بعض المواد الكيميائية الأخرى غير جزيئات الركيزة ، يسمى هذا الفعل تثبيط الإنزيم. المواد الكيميائية أو المواد التي تسبب التثبيط تسمى مثبطات الإنزيم.
تثبيط الإنزيم نوعان:

مثبطات الإنزيم:
بعض المواد الكيميائية تثبط نشاط الإنزيم. هذه المواد تسمى الانزيم
مثبطات وهي من نوعين.
1. مثبطات تنافسية:
هذه المواد لها بنية مشابهة جدا لبنية جزيئات الركيزة. ومن ثم فإن هذه المواد تتنافس مع الركيزة في الارتباط بالموقع النشط للإنزيم. ينتج عن هذا انخفاض في نشاط الإنزيم.
مثال: حمض مالونيك هو مثبط تنافسي لحمض السكسينيك. يمكن التغلب على تأثير هذا النوع من التثبيط عن طريق زيادة تركيز الركيزة.

2. مثبطات غير تنافسية:
لا تظهر بعض المواد تشابهًا في التركيب مع جزيء الركيزة ولكنها ترتبط بالموقع النشط للإنزيم بشكل دائم وتحدث تغييرات هيكلية في تكوينها. تحجب هذه المثبطات الموقع النشط أو تدمره بشكل دائم وبالتالي تعمل كسم. تسمى هذه مثبطات غير تنافسية أو سموم إنزيمية. مثال: [latex] ^ <++> [/ latex] ، [latex] ^ <++> [/ latex] ، [latex] ^ <++> [/ latex] إلخ .
ملحوظة: يتسبب السيانيد في تمسخ إنزيم السيتوكروم أوكسيديز الذي يستخدم في تفاعلات التنفس وبالتالي يعمل كسم. يمكن التغلب على تأثير المثبطات غير التنافسية عن طريق زيادة تركيز الإنزيم.


& ltp> يقدم هذا القسم أي معلومات مفيدة حول البروتين ، ومعظمها معلومات بيولوجية. & ltp> & lta href = '/ help / function_section' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> الوظيفة i

يحفز مركب نازعة الهيدروجين البيروفات التحويل الشامل للبيروفات إلى أسيتيل CoA و CO2، وبالتالي يربط مسار حال السكر بدورة الكربوكسيل.

& # xd & ltp> معلومات منظمة يدويًا والتي يوجد لها أدلة تجريبية منشورة. & lt / p> & # xd & # xd & ltp> & lta href = "/ manual / Evidences # ECO: 0000269"> المزيد. & lt / a> & lt / p> & # xd تأكيد يدوي استنادًا إلى التجربة في i

& ltp> هذا القسم الفرعي من & lta href = "http://www.uniprot.org/help/function٪5Fsection"> Function & lt / a> يصف النشاط التحفيزي للإنزيم ، أي تفاعل كيميائي يحفزه الإنزيم. & ltp > & lta href = '/ help / catalytic_activity' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> النشاط الحفزي i

    في UniProtKB لهذا الجزيء. في ريا لهذا الجزيء.
    في UniProtKB لهذا الجزيء. في ريا لهذا الجزيء. من هذا الجزيء في ChEBI.
    في UniProtKB لهذا الجزيء. في ريا لهذا الجزيء. من هذا الجزيء في ChEBI.
    في UniProtKB لهذا الجزيء. في ريا لهذا الجزيء.
    في UniProtKB لهذا الجزيء. في ريا لهذا الجزيء. من هذا الجزيء في ChEBI.

التأكيد اليدوي على أساس التجربة في i

التأكيد اليدوي على أساس التجربة في i

& ltp> يوفر هذا القسم الفرعي من قسم "الوظيفة" معلومات ذات صلة بالعوامل المساعدة. العامل المساعد هو أي مادة غير بروتينية مطلوبة لكي يكون البروتين نشطًا محفزًا. بعض العوامل المساعدة غير عضوية ، مثل ذرات المعادن والزنك والحديد والنحاس في حالات الأكسدة المختلفة. البعض الآخر ، مثل معظم الفيتامينات ، عضوية. & ltp> & lta href = '/ help / cofactor' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> العامل المساعد ط

التأكيد اليدوي على أساس التجربة في i

المواقع

مفتاح الميزةالمنصب (المواقف)وصف الإجراءات عرض رسوميطول
& ltp> هذا القسم الفرعي من & lta href = "http://www.uniprot.org/help/function٪5Fsection"> Function & lt / a> يصف التفاعل بين حمض أميني واحد وكيان كيميائي آخر. تعطى الأولوية للتعليق التوضيحي للروابط الفسيولوجية. & ltp> & lta href = '/ help / ملزم' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> موقع التجليد i 89 بيروفوسفات الثيامين 1 منشور

التأكيد اليدوي على أساس التجربة في i

التأكيد اليدوي على أساس التجربة في i

& ltp> The & lta href = "http://www.geneontology.org/"> مشروع علم الوجود الجيني (GO) & lt / a> يوفر مجموعة من المفردات الهرمية المحكومة مقسمة إلى 3 فئات: & ltp> & lta href = '/ help / gene_ontology 'target =' _ top '> المزيد. & lt / a> & lt / p> GO - الوظيفة الجزيئية i

    المصدر: GO_Central & # xd & ltp> مستنتج من الفحص المباشر & lt / p> & # xd & # xd & ltp> يستخدم للإشارة إلى فحص مباشر للوظيفة أو العملية أو المكون الذي يشير إليه مصطلح GO. & lt / p> & # xd & #xd & ltp> مزيد من المعلومات في & lta href = "http://geneontology.org/page/guide-go-evidence-codes#ida"> دليل كود دليل GO & lt / a> & lt / p> & # xd مستنتج من Direct فحص أنا

      GO - العملية البيولوجية i

      & ltp> الكلمات الرئيسية لـ UniProtKB تشكل & lta href = "http://www.uniprot.org/keywords"> مفردات مضبوطة & lt / a> ببنية هرمية. تلخص الكلمات الرئيسية محتوى إدخال UniProtKB وتسهل البحث عن البروتينات المهمة. & ltp> & lta href = '/ help / keywords' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> الكلمات الرئيسية i

      قواعد بيانات الإنزيم والمسار

      مجموعة BioCyc لقواعد بيانات المسار / الجينوم

      مصدر ويب Pathway Commons لبيانات المسار البيولوجي

      Reactome - قاعدة معرفية للمسارات والعمليات البيولوجية

      SABIO-RK: قاعدة بيانات حركية التفاعل الكيميائي الحيوي


      محتويات

      بحلول أواخر القرن السابع عشر وأوائل القرن الثامن عشر ، كان هضم اللحوم عن طريق إفرازات المعدة [7] وتحويل النشا إلى سكريات بواسطة المستخلصات النباتية واللعاب معروفين ، لكن الآليات التي حدثت من خلالها لم يتم تحديدها. [8]

      كان الكيميائي الفرنسي أنسيلم باين أول من اكتشف إنزيمًا ، دياستاز ، في عام 1833. [9] بعد بضعة عقود ، عند دراسة تخمير السكر إلى كحول عن طريق الخميرة ، خلص لويس باستير إلى أن هذا التخمير كان ناتجًا عن قوة حيوية موجودة في الداخل. تسمى خلايا الخميرة "الخميرة" ، والتي كان يعتقد أنها تعمل فقط داخل الكائنات الحية. وكتب أن "التخمير الكحولي هو فعل مرتبط بحياة خلايا الخميرة وتنظيمها ، وليس بموت الخلايا أو تعفنها". [10]

      في عام 1877 ، استخدم عالم الفيزياء الألماني فيلهلم كون (1837-1900) هذا المصطلح لأول مرة إنزيم، والتي تأتي من اليونانية ἔνζυμον ، "مخمر" أو "في الخميرة" ، لوصف هذه العملية. [11] الكلمة إنزيم تم استخدامه لاحقًا للإشارة إلى المواد غير الحية مثل البيبسين والكلمة تخمر تم استخدامه للإشارة إلى النشاط الكيميائي الذي تنتجه الكائنات الحية. [12]

      قدم إدوارد بوخنر ورقته الأولى عن دراسة مستخلصات الخميرة في عام 1897. في سلسلة من التجارب في جامعة برلين ، وجد أن السكر تم تخميره عن طريق مستخلصات الخميرة حتى في حالة عدم وجود خلايا خميرة حية في الخليط. [13] أطلق على الإنزيم الذي تسبب في تخمير السكروز اسم "زيماز". [14] في عام 1907 ، حصل على جائزة نوبل في الكيمياء "لاكتشافه التخمير الخالي من الخلايا". باتباع مثال بوخنر ، عادةً ما يتم تسمية الإنزيمات وفقًا للتفاعل الذي تقوم به: اللاحقة -اسه يتم دمجه مع اسم الركيزة (على سبيل المثال ، اللاكتاز هو الإنزيم الذي يشق اللاكتوز) أو نوع التفاعل (على سبيل المثال ، يشكل بوليميريز الحمض النووي بوليمرات الحمض النووي). [15]

      كانت الهوية الكيميائية الحيوية للإنزيمات لا تزال غير معروفة في أوائل القرن العشرين. لاحظ العديد من العلماء أن النشاط الإنزيمي مرتبط بالبروتينات ، لكن آخرين (مثل ريتشارد ويلستاتر الحائز على جائزة نوبل) جادل بأن البروتينات كانت مجرد ناقلات للإنزيمات الحقيقية وهذه البروتينات في حد ذاته كانوا غير قادرين على التحفيز. [16] في عام 1926 ، أظهر جيمس ب. سمنر أن إنزيم اليورياز كان بروتينًا نقيًا وقام ببلوره بالمثل مع إنزيم الكاتلاز في عام 1937. وقد أوضح جون هوارد نورثروب وويندل ميريديث الاستنتاج القائل بأن البروتينات النقية يمكن أن تكون إنزيمات. ستانلي ، الذي عمل على الإنزيمات الهضمية البيبسين (1930) ، التربسين وكيموتربسين. حصل هؤلاء العلماء الثلاثة على جائزة نوبل في الكيمياء عام 1946. [17]

      سمح اكتشاف إمكانية بلورة الإنزيمات في النهاية بحل هياكلها عن طريق التصوير البلوري بالأشعة السينية. تم إجراء هذا لأول مرة من أجل الليزوزيم ، وهو إنزيم موجود في الدموع واللعاب وبياض البيض الذي يهضم طلاء بعض البكتيريا ، تم حل التركيب بواسطة مجموعة بقيادة ديفيد شيلتون فيليبس ونشر في عام 1965. [18] هذا الهيكل عالي الدقة لـ يمثل الليزوزيم بداية مجال البيولوجيا الهيكلية والجهد المبذول لفهم كيفية عمل الإنزيمات على المستوى الذري من التفاصيل. [19]

      يمكن تصنيف الإنزيمات من خلال معيارين رئيسيين: إما تشابه تسلسل الأحماض الأمينية (وبالتالي العلاقة التطورية) أو النشاط الأنزيمي.

      نشاط الانزيم. غالبًا ما يُشتق اسم الإنزيم من ركائزه أو من التفاعل الكيميائي الذي يحفزه ، وتنتهي الكلمة بـ -اسه. [1]: 8.1.3 الأمثلة هي اللاكتاز والكحول ديهيدروجينيز وبوليميراز الدنا. تسمى الإنزيمات المختلفة التي تحفز نفس التفاعل الكيميائي بـ isozymes. [1]: 10.3

      طور الاتحاد الدولي للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية تسمية للأنزيمات ، أرقام EC (لـ "لجنة الإنزيم"). يتم وصف كل إنزيم بواسطة "EC" متبوعًا بسلسلة من أربعة أرقام تمثل التسلسل الهرمي للنشاط الأنزيمي (من عام جدًا إلى خاص جدًا). أي أن الرقم الأول يصنف الإنزيم على نطاق واسع بناءً على آليته بينما تضيف الأرقام الأخرى المزيد والمزيد من الخصوصية. [20]

      تصنيف المستوى الأعلى هو:

      • EC 1 ، Oxidoreductases: تحفيز تفاعلات الأكسدة / الاختزال
      • EC 2 ، ترانسالات: نقل مجموعة وظيفية (على سبيل المثال مجموعة الميثيل أو الفوسفات)
      • EC 3 ، Hydrolases: تحفيز التحلل المائي للروابط المختلفة
      • EC 4 ، Lyases: تشق روابط مختلفة بوسائل أخرى غير التحلل المائي والأكسدة
      • EC 5 ، Isomerases: تحفيز تغييرات الأزمرة داخل جزيء واحد
      • EC 6 ، Ligases: انضم إلى جزيئين مع روابط تساهمية.

      تنقسم هذه الأقسام إلى ميزات أخرى مثل الركيزة والمنتجات والآلية الكيميائية. يتم تحديد الإنزيم بالكامل من خلال أربعة تعيينات عددية. على سبيل المثال ، hexokinase (EC 2.7.1.1) عبارة عن ترانسفيراز (EC 2) يضيف مجموعة فوسفات (EC 2.7) إلى سكر hexose ، وهو جزيء يحتوي على مجموعة كحول (EC 2.7.1). [21]

      تشابه التسلسل. فئات EC تفعل ذلك ليس تعكس تشابه التسلسل. على سبيل المثال ، يمكن أن يكون لاثنين من ligases من نفس رقم EC اللذان يحفزان نفس التفاعل تمامًا تسلسلات مختلفة تمامًا. بغض النظر عن وظيفتها ، تم تصنيف الإنزيمات ، مثل أي بروتينات أخرى ، من خلال تشابه تسلسلها في العديد من العائلات. تم توثيق هذه العائلات في العشرات من قواعد بيانات عائلة البروتين والبروتينات المختلفة مثل Pfam. [22]

      الإنزيمات هي بشكل عام بروتينات كروية ، تعمل بمفردها أو في مجمعات أكبر. يحدد تسلسل الأحماض الأمينية البنية التي تحدد بدورها النشاط التحفيزي للإنزيم. [23] على الرغم من أن البنية تحدد الوظيفة ، إلا أنه لا يمكن حتى الآن التنبؤ بنشاط إنزيمي جديد من البنية وحدها. [24] تتكشف هياكل الإنزيم (تفسد) عند تسخينها أو تعريضها لمواد كيميائية ، وهذا الاضطراب في الهيكل يؤدي عادةً إلى فقدان النشاط. [25] عادةً ما يرتبط تمسخ الإنزيم بدرجات حرارة أعلى من المستوى الطبيعي للأنواع نتيجة لذلك ، يتم تقدير الإنزيمات من البكتيريا التي تعيش في البيئات البركانية مثل الينابيع الساخنة من قبل المستخدمين الصناعيين لقدرتها على العمل في درجات حرارة عالية ، مما يسمح بتفاعلات تحفيز الإنزيم ليتم تشغيلها بمعدل مرتفع للغاية.

      عادة ما تكون الإنزيمات أكبر بكثير من ركائزها. تتراوح الأحجام من 62 فقط من بقايا الأحماض الأمينية ، لمونومر 4-oxalocrotonate tautomerase ، [26] إلى أكثر من 2500 من المخلفات في سينسيز الأحماض الدهنية الحيوانية. [27] فقط جزء صغير من بنيتها (حوالي 2-4 من الأحماض الأمينية) تشارك بشكل مباشر في التحفيز: الموقع التحفيزي. [28] يقع هذا الموقع التحفيزي بجوار واحد أو أكثر من مواقع الربط حيث توجه البقايا الركائز. يشكل الموقع الحفاز وموقع الارتباط معًا الموقع النشط للإنزيم. تعمل الغالبية المتبقية من بنية الإنزيم على الحفاظ على التوجيه الدقيق وديناميكيات الموقع النشط. [29]

      في بعض الإنزيمات ، لا توجد أحماض أمينية متورطة بشكل مباشر في التحفيز بدلاً من ذلك ، يحتوي الإنزيم على مواقع لربط وتوجيه العوامل المساعدة المحفزة. [29] قد تحتوي الهياكل الإنزيمية أيضًا على مواقع خيفية حيث يؤدي ارتباط جزيء صغير إلى تغيير تكوين يزيد أو ينقص النشاط. [30]

      يوجد عدد قليل من المحفزات البيولوجية القائمة على الحمض النووي الريبي والتي تسمى الريبوزيمات ، والتي يمكن أن تعمل بمفردها أو بشكل معقد مع البروتينات. وأكثرها شيوعًا هو الريبوسوم وهو مركب من البروتين ومكونات الحمض النووي الريبي التحفيزي. [1]: 2.2

      الركيزة ملزمة

      يجب أن تربط الإنزيمات ركائزها قبل أن تتمكن من تحفيز أي تفاعل كيميائي. عادة ما تكون الإنزيمات محددة جدًا فيما يتعلق بالركائز التي تربطها ثم يتم تحفيز التفاعل الكيميائي. يتم تحقيق الخصوصية من خلال جيوب الربط ذات الشكل التكميلي والشحنة والخصائص المحبة للماء / الكارهة للماء للركائز. لذلك يمكن للإنزيمات التمييز بين جزيئات الركيزة المتشابهة جدًا لتكون انتقائية كيميائية وانتقائية رجعية وخصوصية فراغيًا. [31]

      تشارك بعض الإنزيمات التي تظهر أعلى مستوى من الخصوصية والدقة في نسخ الجينوم والتعبير عنه. بعض هذه الإنزيمات لها آليات "إثبات القراءة". هنا ، يقوم إنزيم مثل DNA polymerase بتحفيز التفاعل في الخطوة الأولى ثم يتحقق من صحة المنتج في الخطوة الثانية. [32] ينتج عن هذه العملية المكونة من خطوتين متوسط ​​معدلات خطأ أقل من خطأ واحد في 100 مليون تفاعل في بوليميرات الثدييات عالية الدقة. [1]: 5.3.1 توجد أيضًا آليات تدقيق مماثلة في بوليميراز RNA ، [33] وتركيبات aminoacyl tRNA [34] والريبوسومات. [35]

      على العكس من ذلك ، تعرض بعض الإنزيمات اختلاط الإنزيم ، ولها خصوصية واسعة وتعمل على مجموعة من الركائز المختلفة ذات الصلة من الناحية الفسيولوجية. تمتلك العديد من الإنزيمات أنشطة جانبية صغيرة نشأت بالصدفة (أي بشكل محايد) ، والتي قد تكون نقطة البداية للانتقاء التطوري لوظيفة جديدة. [36] [37]

      نموذج "القفل والمفتاح"

      لشرح الخصوصية الملحوظة للأنزيمات ، اقترح إميل فيشر في عام 1894 أن كلاً من الإنزيم والركيزة يمتلكان أشكالًا هندسية تكميلية محددة تتناسب تمامًا مع بعضها البعض. [38] يُشار إلى هذا غالبًا باسم نموذج "القفل والمفتاح". [1]: 8.3.2 يوضح هذا النموذج المبكر خصوصية الإنزيم ، لكنه يفشل في تفسير استقرار حالة الانتقال التي تحققها الإنزيمات. [39]

      نموذج ملائم مستحث

      في عام 1958 ، اقترح دانيال كوشلاند تعديل نموذج القفل والمفتاح: نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن هياكل مرنة نوعًا ما ، يتم إعادة تشكيل الموقع النشط باستمرار من خلال التفاعلات مع الركيزة حيث تتفاعل الركيزة مع الإنزيم. [40] نتيجة لذلك ، لا ترتبط الركيزة ببساطة بموقع نشط صلب ، حيث يتم تشكيل السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية التي تشكل الموقع النشط في المواضع الدقيقة التي تمكن الإنزيم من أداء وظيفته التحفيزية. في بعض الحالات ، مثل glycosidase ، يتغير جزيء الركيزة أيضًا بشكل طفيف عند دخوله إلى الموقع النشط. [41] يستمر الموقع النشط في التغيير حتى يتم ربط الركيزة تمامًا ، وعند هذه النقطة يتم تحديد الشكل النهائي وتوزيع الشحنة. [42] الملاءمة المستحثة قد تعزز دقة التعرف الجزيئي في وجود المنافسة والضوضاء عبر آلية التدقيق المطابق. [43]

      الحفز

      يمكن للإنزيمات تسريع التفاعلات بعدة طرق ، وكلها تقلل من طاقة التنشيط (ΔG ‡ ، طاقة جيبس ​​الحرة) [44]

      1. عن طريق تثبيت الحالة الانتقالية:
        • خلق بيئة مع توزيع شحنة مكمل لتلك الخاصة بالحالة الانتقالية لخفض طاقتها [45]
      2. من خلال توفير مسار رد فعل بديل:
        • يتفاعل مؤقتًا مع الركيزة ، ويشكل وسيطًا تساهميًا لتوفير حالة انتقال أقل للطاقة [46]
      3. عن طريق زعزعة استقرار حالة الركيزة الأرضية:
        • تشويه الركيزة (الركائز) المقيدة في شكل الحالة الانتقالية لتقليل الطاقة المطلوبة للوصول إلى حالة الانتقال [47]
        • من خلال توجيه الركائز إلى ترتيب إنتاجي لتقليل تغير إنتروبيا التفاعل [48] (مساهمة هذه الآلية في التحفيز صغيرة نسبيًا) [49]

      قد تستخدم الإنزيمات العديد من هذه الآليات في وقت واحد. على سبيل المثال ، يؤدي البروتياز مثل التربسين التحفيز التساهمي باستخدام ثالوث محفز ، ويثبت تراكم الشحنة على حالات الانتقال باستخدام ثقب الأكسيان ، والتحلل المائي الكامل باستخدام ركيزة مائية موجهة. [50]

      ديناميات

      الإنزيمات ليست صلبة ، هياكل ثابتة بدلاً من ذلك لها حركات ديناميكية داخلية معقدة - أي حركات أجزاء من بنية الإنزيم مثل بقايا الأحماض الأمينية الفردية ، أو مجموعات البقايا التي تشكل حلقة بروتينية أو وحدة بنية ثانوية ، أو حتى بروتين كامل نطاق. تؤدي هذه الحركات إلى ظهور مجموعة توافقية من الهياكل المختلفة قليلاً التي تتشابك مع بعضها البعض عند التوازن. قد ترتبط الحالات المختلفة داخل هذه المجموعة بجوانب مختلفة من وظيفة الإنزيم. على سبيل المثال ، ترتبط تركيبات مختلفة من إنزيم اختزال ثنائي هيدروفولات بربط الركيزة ، والحفز ، وإطلاق العامل المساعد ، وخطوات إطلاق المنتج للدورة التحفيزية ، [51] بما يتفق مع نظرية الرنين الحفزي.

      عرض الركيزة

      عرض الركيزة هو عملية يتم فيها عزل الإنزيم بعيدًا عن ركائزه. يمكن عزل الإنزيمات إلى غشاء البلازما بعيدًا عن الركيزة في النواة أو العصارة الخلوية. أو داخل الغشاء ، يمكن عزل الإنزيم في طوافات دهنية بعيدًا عن ركائزه في المنطقة المضطربة. عندما يتم إطلاق الإنزيم يختلط مع ركائزه. بدلاً من ذلك ، يمكن عزل الإنزيم بالقرب من ركائزه لتنشيط الإنزيم. على سبيل المثال ، يمكن أن يكون الإنزيم قابل للذوبان وعند التنشيط يرتبط بدهن في غشاء البلازما ثم يعمل على جزيئات في غشاء البلازما.

      تعديل خيفي

      المواقع الخيفية هي جيوب على الإنزيم ، تختلف عن الموقع النشط ، والتي ترتبط بالجزيئات في البيئة الخلوية. These molecules then cause a change in the conformation or dynamics of the enzyme that is transduced to the active site and thus affects the reaction rate of the enzyme. [52] In this way, allosteric interactions can either inhibit or activate enzymes. Allosteric interactions with metabolites upstream or downstream in an enzyme's metabolic pathway cause feedback regulation, altering the activity of the enzyme according to the flux through the rest of the pathway. [53]

      Some enzymes do not need additional components to show full activity. Others require non-protein molecules called cofactors to be bound for activity. [54] Cofactors can be either inorganic (e.g., metal ions and iron-sulfur clusters) or organic compounds (e.g., flavin and heme). These cofactors serve many purposes for instance, metal ions can help in stabilizing nucleophilic species within the active site. [55] Organic cofactors can be either coenzymes, which are released from the enzyme's active site during the reaction, or prosthetic groups, which are tightly bound to an enzyme. Organic prosthetic groups can be covalently bound (e.g., biotin in enzymes such as pyruvate carboxylase). [56]

      An example of an enzyme that contains a cofactor is carbonic anhydrase, which uses a zinc cofactor bound as part of its active site. [57] These tightly bound ions or molecules are usually found in the active site and are involved in catalysis. [1] : 8.1.1 For example, flavin and heme cofactors are often involved in redox reactions. [1] : 17

      Enzymes that require a cofactor but do not have one bound are called apoenzymes أو apoproteins. An enzyme together with the cofactor(s) required for activity is called a هولوزيم (or haloenzyme). المصطلح هولوزيم can also be applied to enzymes that contain multiple protein subunits, such as the DNA polymerases here the holoenzyme is the complete complex containing all the subunits needed for activity. [1] : 8.1.1

      الإنزيمات

      Coenzymes are small organic molecules that can be loosely or tightly bound to an enzyme. Coenzymes transport chemical groups from one enzyme to another. [58] Examples include NADH, NADPH and adenosine triphosphate (ATP). Some coenzymes, such as flavin mononucleotide (FMN), flavin adenine dinucleotide (FAD), thiamine pyrophosphate (TPP), and tetrahydrofolate (THF), are derived from vitamins. These coenzymes cannot be synthesized by the body من جديد and closely related compounds (vitamins) must be acquired from the diet. The chemical groups carried include:

      • the hydride ion (H − ), carried by NAD or NADP +
      • the phosphate group, carried by adenosine triphosphate
      • the acetyl group, carried by coenzyme A
      • formyl, methenyl or methyl groups, carried by folic acid and
      • the methyl group, carried by S-adenosylmethionine[58]

      Since coenzymes are chemically changed as a consequence of enzyme action, it is useful to consider coenzymes to be a special class of substrates, or second substrates, which are common to many different enzymes. For example, about 1000 enzymes are known to use the coenzyme NADH. [59]

      Coenzymes are usually continuously regenerated and their concentrations maintained at a steady level inside the cell. For example, NADPH is regenerated through the pentose phosphate pathway and س-adenosylmethionine by methionine adenosyltransferase. This continuous regeneration means that small amounts of coenzymes can be used very intensively. For example, the human body turns over its own weight in ATP each day. [60]

      As with all catalysts, enzymes do not alter the position of the chemical equilibrium of the reaction. In the presence of an enzyme, the reaction runs in the same direction as it would without the enzyme, just more quickly. [1] : 8.2.3 For example, carbonic anhydrase catalyzes its reaction in either direction depending on the concentration of its reactants: [61]

      The rate of a reaction is dependent on the activation energy needed to form the transition state which then decays into products. Enzymes increase reaction rates by lowering the energy of the transition state. First, binding forms a low energy enzyme-substrate complex (ES). Second, the enzyme stabilises the transition state such that it requires less energy to achieve compared to the uncatalyzed reaction (ES ‡ ). Finally the enzyme-product complex (EP) dissociates to release the products. [1] : 8.3

      Enzymes can couple two or more reactions, so that a thermodynamically favorable reaction can be used to "drive" a thermodynamically unfavourable one so that the combined energy of the products is lower than the substrates. For example, the hydrolysis of ATP is often used to drive other chemical reactions. [62]

      Enzyme kinetics is the investigation of how enzymes bind substrates and turn them into products. [63] The rate data used in kinetic analyses are commonly obtained from enzyme assays. In 1913 Leonor Michaelis and Maud Leonora Menten proposed a quantitative theory of enzyme kinetics, which is referred to as Michaelis–Menten kinetics. [64] The major contribution of Michaelis and Menten was to think of enzyme reactions in two stages. In the first, the substrate binds reversibly to the enzyme, forming the enzyme-substrate complex. This is sometimes called the Michaelis–Menten complex in their honor. The enzyme then catalyzes the chemical step in the reaction and releases the product. This work was further developed by G. E. Briggs and J. B. S. Haldane, who derived kinetic equations that are still widely used today. [65]

      Enzyme rates depend on solution conditions and substrate concentration. To find the maximum speed of an enzymatic reaction, the substrate concentration is increased until a constant rate of product formation is seen. This is shown in the saturation curve on the right. Saturation happens because, as substrate concentration increases, more and more of the free enzyme is converted into the substrate-bound ES complex. At the maximum reaction rate (الخامسالأعلى) of the enzyme, all the enzyme active sites are bound to substrate, and the amount of ES complex is the same as the total amount of enzyme. [1] : 8.4

      الخامسالأعلى is only one of several important kinetic parameters. The amount of substrate needed to achieve a given rate of reaction is also important. This is given by the Michaelis–Menten constant (كم), which is the substrate concentration required for an enzyme to reach one-half its maximum reaction rate generally, each enzyme has a characteristic كم for a given substrate. Another useful constant is كقط، ويسمى أيضًا turnover number, which is the number of substrate molecules handled by one active site per second. [1] : 8.4

      The efficiency of an enzyme can be expressed in terms of كقط/كم. This is also called the specificity constant and incorporates the rate constants for all steps in the reaction up to and including the first irreversible step. Because the specificity constant reflects both affinity and catalytic ability, it is useful for comparing different enzymes against each other, or the same enzyme with different substrates. The theoretical maximum for the specificity constant is called the diffusion limit and is about 10 8 to 10 9 (M −1 s −1 ). At this point every collision of the enzyme with its substrate will result in catalysis, and the rate of product formation is not limited by the reaction rate but by the diffusion rate. Enzymes with this property are called catalytically perfect أو kinetically perfect. Example of such enzymes are triose-phosphate isomerase, carbonic anhydrase, acetylcholinesterase, catalase, fumarase, β-lactamase, and superoxide dismutase. [1] : 8.4.2 The turnover of such enzymes can reach several million reactions per second. [1] : 9.2 But most enzymes are far from perfect: the average values of k c a t / K m >/K_< m >> and k c a t >> are about 10 5 s − 1 M − 1 < m >^<-1>< m >^<-1>> and 10 s − 1 >^<-1>> , respectively. [66]

      Michaelis–Menten kinetics relies on the law of mass action, which is derived from the assumptions of free diffusion and thermodynamically driven random collision. Many biochemical or cellular processes deviate significantly from these conditions, because of macromolecular crowding and constrained molecular movement. [67] More recent, complex extensions of the model attempt to correct for these effects. [68]

      Enzyme reaction rates can be decreased by various types of enzyme inhibitors. [69] : 73–74

      Types of inhibition

      تنافسي

      A competitive inhibitor and substrate cannot bind to the enzyme at the same time. [70] Often competitive inhibitors strongly resemble the real substrate of the enzyme. For example, the drug methotrexate is a competitive inhibitor of the enzyme dihydrofolate reductase, which catalyzes the reduction of dihydrofolate to tetrahydrofolate. [71] The similarity between the structures of dihydrofolate and this drug are shown in the accompanying figure. This type of inhibition can be overcome with high substrate concentration. In some cases, the inhibitor can bind to a site other than the binding-site of the usual substrate and exert an allosteric effect to change the shape of the usual binding-site. [72]

      Non-competitive

      A non-competitive inhibitor binds to a site other than where the substrate binds. The substrate still binds with its usual affinity and hence Kم remains the same. However the inhibitor reduces the catalytic efficiency of the enzyme so that Vالأعلى is reduced. In contrast to competitive inhibition, non-competitive inhibition cannot be overcome with high substrate concentration. [69] : 76–78

      Uncompetitive

      An uncompetitive inhibitor cannot bind to the free enzyme, only to the enzyme-substrate complex hence, these types of inhibitors are most effective at high substrate concentration. In the presence of the inhibitor, the enzyme-substrate complex is inactive. [69] : 78 This type of inhibition is rare. [73]

      Mixed

      A mixed inhibitor binds to an allosteric site and the binding of the substrate and the inhibitor affect each other. The enzyme's function is reduced but not eliminated when bound to the inhibitor. This type of inhibitor does not follow the Michaelis–Menten equation. [69] : 76–78

      لا رجعة فيه

      An irreversible inhibitor permanently inactivates the enzyme, usually by forming a covalent bond to the protein. [74] Penicillin [75] and aspirin [76] are common drugs that act in this manner.

      Functions of inhibitors

      In many organisms, inhibitors may act as part of a feedback mechanism. If an enzyme produces too much of one substance in the organism, that substance may act as an inhibitor for the enzyme at the beginning of the pathway that produces it, causing production of the substance to slow down or stop when there is sufficient amount. This is a form of negative feedback. Major metabolic pathways such as the citric acid cycle make use of this mechanism. [1] : 17.2.2

      Since inhibitors modulate the function of enzymes they are often used as drugs. Many such drugs are reversible competitive inhibitors that resemble the enzyme's native substrate, similar to methotrexate above other well-known examples include statins used to treat high cholesterol, [77] and protease inhibitors used to treat retroviral infections such as HIV. [78] A common example of an irreversible inhibitor that is used as a drug is aspirin, which inhibits the COX-1 and COX-2 enzymes that produce the inflammation messenger prostaglandin. [76] Other enzyme inhibitors are poisons. For example, the poison cyanide is an irreversible enzyme inhibitor that combines with the copper and iron in the active site of the enzyme cytochrome c oxidase and blocks cellular respiration. [79]

      As enzymes are made up of proteins, their actions are sensitive to change in many physio chemical factors such as pH, temperature, substrate concentration, etc.

      The following table shows pH optima for various enzymes. [80]

      إنزيم درجة الحموضة المثلى pH description
      بيبسين 1.5–1.6 Highly acidic
      إنفرتيز 4.5 حمضي
      Lipase (stomach) 4.0–5.0 حمضي
      Lipase (castor oil) 4.7 حمضي
      Lipase (pancreas) 8.0 Alkaline
      الأميليز (الشعير) 4.6–5.2 حمضي
      الأميليز (البنكرياس) 6.7–7.0 Acidic-neutral
      Cellobiase 5.0 حمضي
      مالتاس 6.1–6.8 حمضي
      سكرايس 6.2 حمضي
      كاتالاز 7.0 حيادي
      يوريس 7.0 حيادي
      Cholinesterase 7.0 حيادي
      Ribonuclease 7.0–7.5 حيادي
      Fumarase 7.8 Alkaline
      التربسين 7.8–8.7 Alkaline
      أدينوسين ثلاثي الفوسفات 9.0 Alkaline
      Arginase 10.0 Highly alkaline

      Enzymes serve a wide variety of functions inside living organisms. They are indispensable for signal transduction and cell regulation, often via kinases and phosphatases. [81] They also generate movement, with myosin hydrolyzing ATP to generate muscle contraction, and also transport cargo around the cell as part of the cytoskeleton. [82] Other ATPases in the cell membrane are ion pumps involved in active transport. Enzymes are also involved in more exotic functions, such as luciferase generating light in fireflies. [83] Viruses can also contain enzymes for infecting cells, such as the HIV integrase and reverse transcriptase, or for viral release from cells, like the influenza virus neuraminidase. [84]

      An important function of enzymes is in the digestive systems of animals. Enzymes such as amylases and proteases break down large molecules (starch or proteins, respectively) into smaller ones, so they can be absorbed by the intestines. Starch molecules, for example, are too large to be absorbed from the intestine, but enzymes hydrolyze the starch chains into smaller molecules such as maltose and eventually glucose, which can then be absorbed. Different enzymes digest different food substances. In ruminants, which have herbivorous diets, microorganisms in the gut produce another enzyme, cellulase, to break down the cellulose cell walls of plant fiber. [85]

      الأيض

      Several enzymes can work together in a specific order, creating metabolic pathways. [1] : 30.1 In a metabolic pathway, one enzyme takes the product of another enzyme as a substrate. After the catalytic reaction, the product is then passed on to another enzyme. Sometimes more than one enzyme can catalyze the same reaction in parallel this can allow more complex regulation: with, for example, a low constant activity provided by one enzyme but an inducible high activity from a second enzyme. [86]

      Enzymes determine what steps occur in these pathways. Without enzymes, metabolism would neither progress through the same steps and could not be regulated to serve the needs of the cell. Most central metabolic pathways are regulated at a few key steps, typically through enzymes whose activity involves the hydrolysis of ATP. Because this reaction releases so much energy, other reactions that are thermodynamically unfavorable can be coupled to ATP hydrolysis, driving the overall series of linked metabolic reactions. [1] : 30.1

      Control of activity

      There are five main ways that enzyme activity is controlled in the cell. [1] : 30.1.1

      اللائحة

      Enzymes can be either activated or inhibited by other molecules. For example, the end product(s) of a metabolic pathway are often inhibitors for one of the first enzymes of the pathway (usually the first irreversible step, called committed step), thus regulating the amount of end product made by the pathways. Such a regulatory mechanism is called a negative feedback mechanism, because the amount of the end product produced is regulated by its own concentration. [87] : 141–48 Negative feedback mechanism can effectively adjust the rate of synthesis of intermediate metabolites according to the demands of the cells. This helps with effective allocations of materials and energy economy, and it prevents the excess manufacture of end products. Like other homeostatic devices, the control of enzymatic action helps to maintain a stable internal environment in living organisms. [87] : 141

      تعديل آخر ترجمة

      Examples of post-translational modification include phosphorylation, myristoylation and glycosylation. [87] : 149–69 For example, in the response to insulin, the phosphorylation of multiple enzymes, including glycogen synthase, helps control the synthesis or degradation of glycogen and allows the cell to respond to changes in blood sugar. [88] Another example of post-translational modification is the cleavage of the polypeptide chain. Chymotrypsin, a digestive protease, is produced in inactive form as chymotrypsinogen in the pancreas and transported in this form to the stomach where it is activated. This stops the enzyme from digesting the pancreas or other tissues before it enters the gut. This type of inactive precursor to an enzyme is known as a zymogen [87] : 149–53 or proenzyme.

      كمية

      Enzyme production (transcription and translation of enzyme genes) can be enhanced or diminished by a cell in response to changes in the cell's environment. This form of gene regulation is called enzyme induction. For example, bacteria may become resistant to antibiotics such as penicillin because enzymes called beta-lactamases are induced that hydrolyse the crucial beta-lactam ring within the penicillin molecule. [89] Another example comes from enzymes in the liver called cytochrome P450 oxidases, which are important in drug metabolism. Induction or inhibition of these enzymes can cause drug interactions. [90] Enzyme levels can also be regulated by changing the rate of enzyme degradation. [1] : 30.1.1 The opposite of enzyme induction is enzyme repression.

      Subcellular distribution

      Enzymes can be compartmentalized, with different metabolic pathways occurring in different cellular compartments. For example, fatty acids are synthesized by one set of enzymes in the cytosol, endoplasmic reticulum and Golgi and used by a different set of enzymes as a source of energy in the mitochondrion, through β-oxidation. [91] In addition, trafficking of the enzyme to different compartments may change the degree of protonation (e.g., the neutral cytoplasm and the acidic lysosome) or oxidative state (e.g., oxidizing periplasm or reducing cytoplasm) which in turn affects enzyme activity. [92] In contrast to partitioning into membrane bound organelles, enzyme subcellular localisation may also be altered through polymerisation of enzymes into macromolecular cytoplasmic filaments. [93] [94]

      Organ specialization

      In multicellular eukaryotes, cells in different organs and tissues have different patterns of gene expression and therefore have different sets of enzymes (known as isozymes) available for metabolic reactions. This provides a mechanism for regulating the overall metabolism of the organism. For example, hexokinase, the first enzyme in the glycolysis pathway, has a specialized form called glucokinase expressed in the liver and pancreas that has a lower affinity for glucose yet is more sensitive to glucose concentration. [95] This enzyme is involved in sensing blood sugar and regulating insulin production. [96]

      Involvement in disease

      Since the tight control of enzyme activity is essential for homeostasis, any malfunction (mutation, overproduction, underproduction or deletion) of a single critical enzyme can lead to a genetic disease. The malfunction of just one type of enzyme out of the thousands of types present in the human body can be fatal. An example of a fatal genetic disease due to enzyme insufficiency is Tay–Sachs disease, in which patients lack the enzyme hexosaminidase. [97] [98]

      One example of enzyme deficiency is the most common type of phenylketonuria. Many different single amino acid mutations in the enzyme phenylalanine hydroxylase, which catalyzes the first step in the degradation of phenylalanine, result in build-up of phenylalanine and related products. Some mutations are in the active site, directly disrupting binding and catalysis, but many are far from the active site and reduce activity by destabilising the protein structure, or affecting correct oligomerisation. [99] [100] This can lead to intellectual disability if the disease is untreated. [101] Another example is pseudocholinesterase deficiency, in which the body's ability to break down choline ester drugs is impaired. [102] Oral administration of enzymes can be used to treat some functional enzyme deficiencies, such as pancreatic insufficiency [103] and lactose intolerance. [104]

      Another way enzyme malfunctions can cause disease comes from germline mutations in genes coding for DNA repair enzymes. Defects in these enzymes cause cancer because cells are less able to repair mutations in their genomes. This causes a slow accumulation of mutations and results in the development of cancers. An example of such a hereditary cancer syndrome is xeroderma pigmentosum, which causes the development of skin cancers in response to even minimal exposure to ultraviolet light. [105] [106]

      Similar to any other protein, enzymes change over time through mutations and sequence divergence. Given their central role in metabolism, enzyme evolution plays a critical role in adaptation. A key question is therefore whether and how enzymes can change their enzymatic activities alongside. It is generally accepted that many new enzyme activities have evolved through gene duplication and mutation of the duplicate copies although evolution can also happen without duplication. One example of an enzyme that has changed its activity is the ancestor of methionyl amino peptidase (MAP) and creatine amidinohydrolase (creatinase) which are clearly homologous but catalyze very different reactions (MAP removes the amino-terminal methionine in new proteins while creatinase hydrolyses creatine to sarcosine and urea). In addition, MAP is metal-ion dependent while creatinase is not, hence this property was also lost over time. [107] Small changes of enzymatic activity are extremely common among enzymes. In particular, substrate binding specificity (see above) can easily and quickly change with single amino acid changes in their substrate binding pockets. This is frequently seen in the main enzyme classes such as kinases. [108]

      Artificial (in vitro) evolution is now commonly used to modify enzyme activity or specificity for industrial applications (see below).

      Enzymes are used in the chemical industry and other industrial applications when extremely specific catalysts are required. Enzymes in general are limited in the number of reactions they have evolved to catalyze and also by their lack of stability in organic solvents and at high temperatures. As a consequence, protein engineering is an active area of research and involves attempts to create new enzymes with novel properties, either through rational design or في المختبر تطور. [109] [110] These efforts have begun to be successful, and a few enzymes have now been designed "from scratch" to catalyze reactions that do not occur in nature. [111]


      Structural basis of enzyme encapsulation into a bacterial nanocompartment

      Compartmentalization is an important organizational feature of life. It occurs at varying levels of complexity ranging from eukaryotic organelles and the bacterial microcompartments, to the molecular reaction chambers formed by enzyme assemblies. The structural basis of enzyme encapsulation in molecular compartments is poorly understood. Here we show, using X-ray crystallographic, biochemical and EM experiments, that a widespread family of conserved bacterial proteins, the linocin-like proteins, form large assemblies that function as a minimal compartment to package enzymes. We refer to this shell-forming protein as 'encapsulin'. The crystal structure of such a particle from Thermotoga maritima determined at 3.1-Å resolution reveals that 60 copies of the monomer assemble into a thin, icosahedral shell with a diameter of 240 Å. The interior of this nanocompartment is lined with conserved binding sites for short polypeptide tags present as C-terminal extensions of enzymes involved in oxidative-stress response.


      Hexokinase, EC 2.7.1.1

      Hexokinases are group of enzymes of transferase family (EC 2.7.1.1), with very wide range of molecular weight, from 40 to 120kDa, that catalyze transfer of phosphate group from ATP molecule to D-glucose or other D-hexoses. The overall reaction can be written as ATP + D-hexose = ADP + D-hexose 6-phosphate. This enzyme is very important because it involved into glycolysis cycle at the first step of converting of &alpha-D-glucose.

      Systematic name for hexokinase is ATP:D-hexose 6-phosphotransferase, but in literature can be used under the different names: hexokinase D, hexokinase (phosphorylating), hexokinase type IV glucokinase, ATP-dependent hexokinase, glucose ATP phosphotransferase, hexokinase type I, hexokinase type II, hexokinase type III and hexokinase type IV.

      Open and Closed glucokinase conformations

      Open (left pdb code 1V4T) and closed (right pdb code 1V4S) conformations of human glucokinase. Protein surface is coloured according to the protein atom chargers.
      Hexokinase comprised from two domains, which can adopt open and closed conformations. In the free enzyme the cleft between two domains is widely open. Glucose, or glucose-6-phosphate binding process cause the closure two domains for catalytic act.

      In closed conformation of hexokinase, or glucokinase, the substrate is completely buried by protein atoms.


      ملخص المسارات البيوكيميائية

      في حين أن أكسدة البيروفات أو نزع الكربوكسيل إلى أسيتيل CoA أمر مهم ، إلا أنه ليس المسار الكيميائي الحيوي الوحيد المتاح:

      • في الحيوانات ، يمكن اختزال البيروفات عن طريق نازعة هيدروجين اللاكتات إلى لاكتات. هذه العملية لا هوائية ، مما يعني أن الأكسجين غير مطلوب.
      • في النباتات والبكتيريا وبعض الحيوانات ، يتم تكسير البيروفات لإنتاج الإيثانول. هذه أيضًا عملية لاهوائية.
      • استحداث السكر يحول حمض البيروفيك إلى كربوهيدرات.
      • يمكن استخدام Acetyl Co-A من تحلل السكر لإنتاج الطاقة أو الأحماض الدهنية.
      • ينتج كربوكسيل البيروفات بواسطة كربوكسيل البيروفات أوكسالأسيتات.
      • ينتج عن نقل البيروفات بواسطة alanine transaminase الأحماض الأمينية ألانين.

      Construction of aldA المسوخ.

      تين. 3 . Growth of DZ2 cells streaked on A1 minimal medium containing l -alanine as the major carbon source. Minimal A1 medium was prepared as described by Bretscher and Kaiser (1) with the following modification: the major carbon sources, sodium pyruvate and potassium aspartate, were replaced by 10 mg of l -alanine per ml. Media were solidified, using 0.8% ultrapure agarose (Gibco BRL). Cells were incubated at 34°C for 35 days and photographed with a dissecting scope at a magnification of ×12.

      & ltp> يوفر هذا القسم معلومات عن البنية الثانوية والثانوية للبروتين. & ltp> & lta href = '/ help / structure_section' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> هيكل i

      الهيكل الثانوي

      & # xd & ltp> المعلومات المستخلصة من مجموعة من الأدلة التجريبية والحسابية ، بدون التحقق اليدوي. & lt / p> & # xd & # xd & ltp> & lta href = "/ manual / Evidences # ECO: 0000213"> المزيد. & lt / a> & lt / p> & # xd التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      التأكيد التلقائي المستنتج من مجموعة من الأدلة التجريبية والحاسوبية i

      قواعد بيانات الهيكلية ثلاثية الأبعاد

      مستودع SWISS-MODEL - قاعدة بيانات لنماذج هيكل البروتين ثلاثية الأبعاد المشروحة

      قاعدة بيانات لنماذج بنية البروتين المقارنة

      بنك بيانات البروتين في أوروبا - قاعدة المعرفة

      قواعد بيانات متنوعة

      الأهمية التطورية النسبية للأحماض الأمينية داخل تسلسل البروتين


      مراجع

      Unionpedia is a concept map or semantic network organized like an encyclopedia – dictionary. It gives a brief definition of each concept and its relationships.

      This is a giant online mental map that serves as a basis for concept diagrams. It's free to use and each article or document can be downloaded. It's a tool, resource or reference for study, research, education, learning or teaching, that can be used by teachers, educators, pupils or students for the academic world: for school, primary, secondary, high school, middle, technical degree, college, university, undergraduate, master's or doctoral degrees for papers, reports, projects, ideas, documentation, surveys, summaries, or thesis. Here is the definition, explanation, description, or the meaning of each significant on which you need information, and a list of their associated concepts as a glossary. Available in English, Spanish, Portuguese, Japanese, Chinese, French, German, Italian, Polish, Dutch, Russian, Arabic, Hindi, Swedish, Ukrainian, Hungarian, Catalan, Czech, Hebrew, Danish, Finnish, Indonesian, Norwegian, Romanian, Turkish, Vietnamese, Korean, Thai, Greek, Bulgarian, Croatian, Slovak, Lithuanian, Filipino, Latvian, Estonian and Slovenian. More languages soon.

      All the information was extracted from Wikipedia, and it's available under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License.

      Google Play, Android and the Google Play logo are trademarks of Google Inc.


      شاهد الفيديو: مراجعة الانزيم مرض المهق البرصبسبب غياب نشاط انزيم الثيروزيناز (أغسطس 2022).