معلومة

9.4: تخليق البروتين (ترجمة) - علم الأحياء

9.4: تخليق البروتين (ترجمة) - علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

المهارات اللازمة للتطوير

  • صف الشفرة الجينية واشرح سبب اعتبارها عالمية تقريبًا
  • اشرح عملية الترجمة ووظائف آلية الترجمة الجزيئية
  • قارن الترجمة في حقيقيات النوى وبدائيات النوى

يستهلك تخليق البروتينات طاقة الخلية أكثر من أي عملية استقلابية أخرى. يؤدون كل وظيفة تقريبًا للخلية ، ويعملون كعناصر وظيفية (على سبيل المثال ، إنزيمات) وعناصر هيكلية. تتضمن عملية الترجمة ، أو تخليق البروتين ، الجزء الثاني من التعبير الجيني ، فك الشفرة بواسطة الريبوسوم لرسالة mRNA إلى منتج متعدد الببتيد.

الكود الجيني

تقوم ترجمة نموذج mRNA بتحويل المعلومات الوراثية القائمة على النيوكليوتيدات إلى "لغة" الأحماض الأمينية لإنشاء منتج بروتيني. يتكون تسلسل البروتين من 20 نوعًا شائعًا من الأحماض الأمينية. يتم تعريف كل حمض أميني داخل الرنا المرسال بواسطة ثلاثة توائم من النيوكليوتيدات تسمى كودون. تسمى العلاقة بين كودون mRNA والحمض الأميني المقابل له بالشفرة الجينية.

رمز النوكليوتيدات الثلاثة يعني أن هناك ما مجموعه 64 مجموعة ممكنة (43، مع أربعة نيوكليوتيدات مختلفة ممكنة في كل من المواضع الثلاثة المختلفة داخل الكودون). هذا الرقم أكبر من عدد الأحماض الأمينية ويتم ترميز حمض أميني معين بأكثر من كودون واحد (الشكل ( PageIndex {1} )). يسمى هذا التكرار في الشفرة الجينية بالانحلال. عادةً ، في حين أن الموضعين الأولين في الكودون مهمان لتحديد الحمض الأميني الذي سيتم دمجه في بولي ببتيد متزايد ، فإن الموضع الثالث ، الذي يُطلق عليه موضع التذبذب ، يكون أقل أهمية. في بعض الحالات ، إذا تم تغيير النيوكليوتيد في الموضع الثالث ، فسيظل الحمض الأميني نفسه مدمجًا.

في حين أن 61 من أصل 64 رمزًا ثلاثيًا ممكنًا للأحماض الأمينية ، فإن ثلاثة من الكودونات الـ 64 لا ترمز إلى حمض أميني ؛ ينهون تخليق البروتين ، ويطلقون البولي ببتيد من آلية الترجمة. هذه تسمى وقف كودونس أو كودون هراءس. كودون آخر ، AUG ، له أيضًا وظيفة خاصة. بالإضافة إلى تحديد ميثيونين الأحماض الأمينية ، فإنه يعمل أيضًا عادةً ككودون بدء لبدء الترجمة. إطار القراءة ، الطريقة التي يتم بها تجميع النيوكليوتيدات في الرنا المرسال في أكواد ، للترجمة يتم تعيينها بواسطة كودون البدء AUG بالقرب من نهاية 5 'من الرنا المرسال. كل مجموعة من ثلاثة نيوكليوتيدات تتبع كود البدء هذا هي كودون في رسالة mRNA.

الشيفرة الجينية عالمية تقريبا. مع استثناءات قليلة ، تستخدم جميع الأنواع تقريبًا نفس الشفرة الجينية لتخليق البروتين ، وهو دليل قوي على أن جميع أشكال الحياة الموجودة على الأرض تشترك في أصل مشترك. ومع ذلك ، فقد لوحظ وجود أحماض أمينية غير عادية مثل السيلينوسيستين والبيروليزين في العتائق والبكتيريا. في حالة السيلينوسيستين ، فإن الكودون المستخدم هو UGA (عادةً ما يكون كودون توقف). ومع ذلك ، يمكن ترميز UGA لـ selenocysteine ​​باستخدام بنية حلقة جذعية (تُعرف باسم تسلسل إدراج selenocysteine ​​، أو عنصر SECIS) ، والتي توجد في المنطقة غير المترجمة 3 من الرنا المرسال. يستخدم Pyrrolysine كودون توقف مختلف ، UAG. يتطلب دمج البيروليزين pylS الجين و RNA الفريد من نوعه (tRNA) مع مضاد CUA.

الشكل ( PageIndex {1} ): يوضح هذا الشكل الكود الجيني لترجمة كل ثلاثي نيوكليوتيد في mRNA إلى حمض أميني أو إشارة إنهاء في بروتين ناشئ. يظهر الحرف الأول من الكودون عموديًا على اليسار ، ويظهر الحرف الثاني من الكودون أفقيًا عبر الجزء العلوي ، ويظهر الحرف الثالث من الكودون عموديًا على اليمين. (الائتمان: تعديل العمل من قبل المعاهد الوطنية للصحة)

تمرين ( PageIndex {1} )

  1. كم عدد القواعد في كل كودون؟
  2. ما الأحماض الأمينية المشفرة بواسطة كودون AAU؟
  3. ماذا يحدث عندما يتم الوصول إلى رمز الإيقاف؟

ماكينات تصنيع البروتين

بالإضافة إلى نموذج mRNA ، تساهم العديد من الجزيئات والجزيئات الكبيرة في عملية الترجمة. يختلف تكوين كل مكون عبر الأصناف ؛ على سبيل المثال ، قد تتكون الريبوسومات من أعداد مختلفة من RNAs الريبوسوم (rRNAs) وعديد الببتيدات اعتمادًا على الكائن الحي. ومع ذلك ، فإن الهياكل والوظائف العامة لآلية تخليق البروتين قابلة للمقارنة من البكتيريا إلى الخلايا البشرية. تتطلب الترجمة إدخال نموذج mRNA وريبوسومات و tRNAs وعوامل إنزيمية مختلفة.

الريبوسومات

الريبوسوم هو جزيء ضخم معقد يتكون من الرنا الريباسي المحفز (يسمى الريبوزيمات) والرنا الريباسي الهيكلي ، بالإضافة إلى العديد من عديد الببتيدات المتميزة. تشكل الرنا الريباسي الناضج حوالي 50٪ من كل ريبوسوم. تحتوي بدائيات النوى على ريبوسوم 70S ، بينما تحتوي حقيقيات النوى على ريبوسومات 80S في السيتوبلازم والشبكة الإندوبلازمية الخشنة ، و 70S ريبوسومات في الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء. تنفصل الريبوسومات إلى وحدات فرعية كبيرة وصغيرة عندما لا تقوم بتركيب البروتينات وإعادة الارتباط أثناء بدء الترجمة. في بكتريا قولونية، يتم وصف الوحدة الفرعية الصغيرة على أنها 30S (التي تحتوي على الوحدة الفرعية 16S rRNA) ، والوحدة الفرعية الكبيرة هي 50S (التي تحتوي على الوحدات الفرعية 5S و 23S rRNA) ، بإجمالي 70S (وحدات Svedberg ليست مضافة). تحتوي ريبوسومات حقيقيات النوى على وحدة فرعية صغيرة 40S (والتي تحتوي على الوحدة الفرعية 18S rRNA) ووحدة فرعية 60S كبيرة (تحتوي على الوحدات الفرعية 5S و 5.8S و 28S rRNA) ، بإجمالي 80 ثانية. الوحدة الفرعية الصغيرة مسؤولة عن ربط قالب mRNA ، في حين أن الوحدة الفرعية الكبيرة تربط الحمض الريبي النووي النقال (الذي تمت مناقشته في القسم الفرعي التالي).

يتم ترجمة كل جزيء mRNA في نفس الوقت بواسطة العديد من الريبوسومات ، وجميعها تقوم بتركيب البروتين في نفس الاتجاه: قراءة mRNA من 5 "إلى 3" وتوليف متعدد الببتيد من الطرف N إلى الطرف C. يُطلق على الهيكل الكامل الذي يحتوي على mRNA مع العديد من الريبوسومات المرتبطة به polyribosome (أو polysome). في كل من البكتيريا والعتائق ، قبل حدوث الإنهاء النسخي ، يتم بالفعل استخدام كل نسخة من ترميز البروتين لبدء تركيب العديد من النسخ من البولي ببتيد (s) المشفر لأن عمليات النسخ والترجمة يمكن أن تحدث بشكل متزامن ، مما يؤدي إلى تكوين polyribosomes (الشكل ( PageIndex {2} )). السبب في إمكانية حدوث النسخ والترجمة في وقت واحد هو أن هاتين العمليتين تحدثان في نفس الاتجاه من 5 إلى 3 ، وكلاهما يحدث في سيتوبلازم الخلية ، ولأن نسخة RNA لا تتم معالجتها بمجرد نسخها. يسمح هذا لخلية بدائية النواة بالاستجابة لإشارة بيئية تتطلب بروتينات جديدة بسرعة كبيرة. في المقابل ، في الخلايا حقيقية النواة ، لا يمكن النسخ والترجمة المتزامنة. على الرغم من أن polyribosomes تتشكل أيضًا في حقيقيات النوى ، إلا أنها لا تستطيع فعل ذلك حتى يكتمل تخليق RNA ويتم تعديل جزيء RNA ونقله خارج النواة.

الشكل ( PageIndex {2} ): في بدائيات النوى ، يمكن للعديد من بلمرات الحمض النووي الريبي نسخ جين بكتيري واحد بينما تقوم العديد من الريبوسومات بترجمة نصوص الرنا المرسال في نفس الوقت إلى عديد الببتيدات. بهذه الطريقة ، يمكن أن يصل بروتين معين بسرعة إلى تركيز عالٍ في الخلية البكتيرية.

نقل الحمض النووي الريبي

نقل الحمض النووي الريبي (الحمض النووي الريبي) عبارة عن جزيئات هيكلية من الحمض النووي الريبي ، واعتمادًا على الأنواع ، توجد العديد من الأنواع المختلفة من الحمض النووي الريبي في السيتوبلازم. تحتوي الأنواع البكتيرية عادةً على ما بين 60 و 90 نوعًا. يعمل كل نوع من أنواع الحمض الريبي النووي النقال كمحولات ، ويرتبط بكودون محدد في قالب الرنا المرسال ويضيف الحمض الأميني المقابل إلى سلسلة البولي ببتيد. لذلك ، الحمض النووي الريبي هو الجزيئات التي "تترجم" لغة RNA إلى لغة البروتينات. وباعتبارها جزيئات مهايئة للترجمة ، فمن المدهش أن الحمض الريبي النووي النقال يمكن أن يلائم الكثير من الخصوصية في مثل هذه الحزمة الصغيرة. يتفاعل جزيء الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) مع ثلاثة عوامل: تركيبة aminoacyl tRNA و ribosomes و mRNA.

تأخذ الحمض النووي الريبي الناضج بنية ثلاثية الأبعاد عندما تتعرض القواعد التكميلية في جزيء الحمض النووي الريبي أحادي السلسلة مع بعضها البعض (الشكل ( فهرس الصفحة {3} )). يضع هذا الشكل موقع ارتباط الأحماض الأمينية ، المسمى بنهاية ارتباط الأحماض الأمينية CCA ، وهو عبارة عن تسلسل سيتوزين-سيتوزين-أدينين عند الطرف 3 'من الحمض الريبي النووي النقال ، ومضاد الكودونات على الطرف الآخر. إن anticodon هو تسلسل ثلاثي النيوكليوتيدات يرتبط مع كودون mRNA من خلال الاقتران الأساسي التكميلي.

يُضاف حمض أميني إلى نهاية جزيء tRNA من خلال عملية "شحن" tRNA ، والتي يتم خلالها ربط كل جزيء tRNA بالحمض الأميني الصحيح أو المشابه عن طريق مجموعة من الإنزيمات تسمى aminoacyl tRNA synthetases. يوجد نوع واحد على الأقل من مركب aminoacyl tRNA لكل من الأحماض الأمينية العشرين. خلال هذه العملية ، يتم تنشيط الحمض الأميني أولاً عن طريق إضافة الأدينوزين أحادي الفوسفات (AMP) ثم يتم نقله إلى الحمض الريبي النووي النقال ، مما يجعله مشحونًا tRNA ، ويتم تحرير AMP.

الشكل ( PageIndex {3} ): (أ) بعد الطي الناجم عن الاقتران بين القواعد الجزيئية ، يكون لجزيء الحمض الريبي النووي النقال طرف واحد يحتوي على مضاد الكودون ، والذي يتفاعل مع كودون mRNA ، ونهاية ربط الحمض الأميني CCA. (ب) نموذج ملء الفضاء مفيد لتصور الشكل ثلاثي الأبعاد للحمض الريبي النووي النقال. (ج) النماذج المبسطة مفيدة عند رسم العمليات المعقدة مثل تخليق البروتين.

تمرين ( PageIndex {2} )

  1. وصف بنية وتكوين الريبوسوم بدائية النواة.
  2. في أي اتجاه يقرأ قالب mRNA؟
  3. وصف بنية ووظيفة الحمض الريبي النووي النقال.

آلية تخليق البروتين

الترجمة مماثلة في بدائيات النوى وحقيقيات النوى. هنا سوف نستكشف كيف تحدث الترجمة بكتريا قولونية، بدائيات النوى التمثيلية ، وتحديد أي اختلافات بين الترجمة البكتيرية وحقيقية النواة.

المبادرة

يبدأ بدء تخليق البروتين بتكوين مركب البدء. القولونية، يتضمن هذا المركب الريبوسوم الصغير 30S ، قالب mRNA ، ثلاثة عوامل بدء تساعد الريبوسوم على التجمع بشكل صحيح ، guanosine triphosphate (GTP) الذي يعمل كمصدر للطاقة ، وبادئ خاص tRNA يحمل ن-فورميل ميثيونين (fMet-tRNAfMet) (الشكل ( PageIndex {4} )). يتفاعل البادئ tRNA مع كودون البدء AUG الخاص بالمرنا ويحمل ميثيونين مُصَغَّر (fMet). بسبب مشاركته في البدء ، يتم إدخال fMet في البداية (الطرف N) من كل سلسلة بولي ببتيد تم تصنيعها بواسطة بكتريا قولونية. القولونية يتفاعل mRNA ، وهو تسلسل رائد في بداية أول كودون AUG ، يسمى تسلسل Shine-Dalgarno (المعروف أيضًا باسم موقع ربط الريبوسوم AGGAGG) ، من خلال الاقتران الأساسي التكميلي مع جزيئات الرنا الريباسي التي تتكون منها الريبوسوم. يعمل هذا التفاعل على تثبيت الوحدة الفرعية الريبوسومية 30S في الموقع الصحيح على قالب الرنا المرسال. عند هذه النقطة ، ترتبط الوحدة الفرعية الريبوسومية 50S بمركب البدء ، وتشكل ريبوسومًا سليمًا.

في حقيقيات النوى ، يكون تكوين معقد البدء متشابهًا ، مع الاختلافات التالية:

  • البادئ tRNA هو tRNA متخصص مختلف يحمل الميثيونين ، يسمى Met-tRNAi
  • بدلاً من الارتباط بـ mRNA في تسلسل Shine-Dalgarno ، يتعرف مجمع البدء حقيقي النواة على 5 'غطاء من mRNA حقيقية النواة ، ثم يتتبع على طول mRNA في اتجاه 5 إلى 3 حتى يتم التعرف على كودون AUG. في هذه المرحلة ، ترتبط الوحدة الفرعية 60S بمجمع Met-tRNAi و mRNA والوحدة الفرعية 40S.

الشكل ( PageIndex {4} ): تبدأ الترجمة في البكتيريا بتكوين مجمع البدء ، والذي يتضمن الوحدة الفرعية الريبوسومية الصغيرة ، و mRNA ، و tRNA البادئ الذي يحمل N-formyl-methionine ، وعوامل البدء. ثم ترتبط الوحدة الفرعية 50S ، وتشكل ريبوسومًا سليمًا.

استطالة

في بدائيات النوى وحقيقيات النوى ، أساسيات استطالة الترجمة هي نفسها. القولونية، ربط الوحدة الفرعية الريبوسومية 50S لإنتاج أشكال الريبوسوم السليمة ثلاثة مواقع ريبوزومية مهمة وظيفيًا: موقع A (aminoacyl) يربط aminoacyl tRNAs المشحونة الواردة. يربط موقع P (peptidyl) tRNAs المشحونة التي تحمل الأحماض الأمينية التي شكلت روابط ببتيدية مع سلسلة polypeptide المتنامية ولكنها لم تنفصل بعد عن tRNA المقابل لها. يقوم موقع E (الخروج) بإطلاق الحمض النووي الريبي المنفصل بحيث يمكن إعادة شحنه بالأحماض الأمينية المجانية. يوجد استثناء واحد ملحوظ لخط التجميع هذا من الحمض الريبي النووي النقال: أثناء التكوين المعقد للبدء ، fMet البكتيري − tRNAfMet أو يدخل Met-tRNAi حقيقيات النوى موقع P مباشرة دون الدخول أولاً إلى الموقع A ، مما يوفر موقعًا مجانيًا جاهزًا لقبول الحمض الريبي النووي النقال المطابق للكودون الأول بعد AUG.

يستمر الاستطالة مع حركات الكود الفردي للريبوسوم تسمى كل منها حدث الانتقال. أثناء كل حدث انتقال ، تدخل tRNAs المشحونة في الموقع A ، ثم تنتقل إلى موقع P ، ثم أخيرًا إلى الموقع E للإزالة. يتم تحفيز حركات الريبوسومات ، أو الخطوات ، عن طريق التغييرات التوافقية التي تقدم الريبوسوم بثلاث قواعد في اتجاه 3. تتشكل روابط الببتيد بين المجموعة الأمينية للحمض الأميني المرتبط بـ tRNA في الموقع A ومجموعة الكربوكسيل من الحمض الأميني المرتبط بـ الحمض الريبي النووي النقال في موقع P. يتم تحفيز تكوين كل رابطة ببتيد بواسطة peptidyl transferase ، وهو ريبوزيم قائم على RNA مدمج في الوحدة الفرعية الريبوسومية 50S. يرتبط الحمض الأميني المرتبط بـ P-site tRNA أيضًا بسلسلة البولي ببتيد المتنامية. عندما يخطو الريبوسوم عبر mRNA ، يدخل الحمض الريبي النووي النقال السابق لموقع P إلى موقع E ، وينفصل عن الحمض الأميني ، ويُطرد. تتطلب العديد من الخطوات أثناء الاستطالة ، بما في ذلك ربط aminoacyl tRNA المشحون بالموقع A والانتقال ، طاقة مشتقة من التحلل المائي GTP ، والذي يتم تحفيزه بواسطة عوامل استطالة محددة. بشكل مثير للدهشة ، فإن بكتريا قولونية يستغرق جهاز الترجمة 0.05 ثانية فقط لإضافة كل حمض أميني ، مما يعني أنه يمكن ترجمة 200 بروتين من الأحماض الأمينية في 10 ثوانٍ فقط.

نهاية

يحدث إنهاء الترجمة عند مصادفة كودون لا معنى له (UAA أو UAG أو UGA) لا يوجد له الحمض الريبي النووي النقال التكميلي. عند التوافق مع الموقع A ، يتم التعرف على هذه الأكواد غير المنطقية من خلال عوامل الإطلاق في بدائيات النوى وحقيقيات النوى التي تؤدي إلى فصل الحمض الأميني في موقع P عن الحمض الريبي النووي النقال الخاص به ، مما يؤدي إلى إطلاق البولي ببتيد المصنوع حديثًا. تنفصل الوحدات الفرعية الريبوسومية الصغيرة والكبيرة عن الرنا المرسال وعن بعضها البعض ؛ يتم تجنيدهم على الفور تقريبًا في مجمع بدء ترجمة آخر.

باختصار ، هناك العديد من الميزات الرئيسية التي تميز التعبير الجيني بدائية النواة عن تلك التي تظهر في حقيقيات النوى. هذه موضحة في الشكل ( PageIndex {5} ) ومذكورة في الشكل ( PageIndex {6} ).

الشكل ( PageIndex {5} ): (أ) في بدائيات النوى ، تحدث عمليات النسخ والترجمة في وقت واحد في السيتوبلازم ، مما يسمح بالاستجابة الخلوية السريعة لإشارة بيئية. (ب) في حقيقيات النوى ، يتم ترجمة النسخ إلى النواة ويتم ترجمة الترجمة إلى السيتوبلازم ، مما يفصل هذه العمليات ويتطلب معالجة الحمض النووي الريبي لتحقيق الاستقرار.

الشكل ( PageIndex {6} ): مقارنة الترجمة في البكتيريا مقابل حقيقيات النوى

استهداف البروتين والطي والتعديل

أثناء الترجمة وبعدها ، قد يلزم تعديل عديد الببتيدات قبل أن تصبح نشطة بيولوجيًا. تشمل التعديلات اللاحقة للترجمة ما يلي:

  1. إزالة تسلسل الإشارات المترجمة - ذيول قصيرة من الأحماض الأمينية التي تساعد في توجيه البروتين إلى حجرة خلوية معينة
  2. "الطي" المناسب لعديد الببتيد وربط العديد من الوحدات الفرعية متعددة الببتيد ، غالبًا ما يتم تسهيلها بواسطة بروتينات المرافقة ، في هيكل ثلاثي الأبعاد متميز
  3. المعالجة المحللة للبروتين لعديد ببتيد غير نشط لإطلاق مكون بروتين نشط ، و
  4. التعديلات الكيميائية المختلفة (على سبيل المثال ، الفسفرة ، أو المثيلة ، أو الارتباط بالجليكوزيل) للأحماض الأمينية الفردية.
  • ما هي مكونات مجمع البدء للترجمة في بدائيات النوى؟
  • ما الفرقان بين بدء الترجمة بدائية النواة وحقيقية النواة؟
  • ماذا يحدث في كل من المواقع الثلاثة النشطة للريبوسوم؟
  • ما الذي يسبب إنهاء الترجمة؟

المفاهيم الأساسية والملخص

  • في ترجمة، يتم تصنيع عديد الببتيدات باستخدام تسلسل mRNA والآلات الخلوية ، بما في ذلك الحمض النووي الريبي (tRNAs) الذي يتطابق مع mRNA الكودونات إلى أحماض أمينية وريبوسومات معينة تتكون من RNA والبروتينات التي تحفز التفاعل.
  • ال الكود الجيني يكون تتدهور في أن العديد من أكواد mRNA ترمز لنفس الأحماض الأمينية. الكود الجيني يكاد يكون عالميًا بين الكائنات الحية.
  • تتكون كل من الريبوسومات بدائية النواة (70S) وحقيقية النواة السيتوبلازمية (80S) من وحدة فرعية كبيرة ووحدة فرعية صغيرة ذات أحجام مختلفة بين المجموعتين. تتكون كل وحدة فرعية من الرنا الريباسي والبروتين. تشبه الريبوسومات العضية في الخلايا حقيقية النواة الريبوسومات بدائية النواة.
  • يوجد حوالي 60 إلى 90 نوعًا من الحمض الريبي النووي النقال في البكتيريا. يحتوي كل الحمض النووي الريبي (tRNA) على ثلاثة نيوكليوتيدات أنتيكودون بالإضافة إلى موقع ملزم لـ حمض أميني مشابه. ستحمل جميع جزيئات الحمض النووي الريبي (tRNAs) التي تحتوي على أنتي كودون معين نفس الأحماض الأمينية.
  • المبادرة تحدث الترجمة عندما ترتبط الوحدة الفرعية الريبوسومية الصغيرة بـ عوامل البدء و tRNA البادئ في ابدأ الكودون من mRNA ، متبوعًا بالارتباط بمركب البدء للوحدة الفرعية الريبوسومية الكبيرة.
  • في الخلايا بدائية النواة ، يتم حمل رموز كود البدء لـ N-formyl-methionine بواسطة بادئ خاص tRNA. في الخلايا حقيقية النواة ، يتم حمل رموز كود البدء للميثيونين بواسطة بادئ خاص tRNA. بالإضافة إلى ذلك ، في حين يتم تسهيل الارتباط الريبوسومي للـ mRNA في بدائيات النوى من خلال تسلسل Shine-Dalgarno داخل mRNA ، ترتبط الريبوسومات حقيقية النواة بغطاء 5 'من mRNA.
  • أثناء ال استطالة مرحلة الترجمة أ مشحون tRNA يرتبط بـ mRNA في ملف موقع الريبوسوم. يتم تحفيز رابطة الببتيد بين اثنين من الأحماض الأمينية المجاورة ، مما يؤدي إلى كسر الرابطة بين الحمض الأميني الأول و tRNA الخاص به ؛ يحرك الريبوسوم كودونًا واحدًا على طول الرنا المرسال ؛ ويتم نقل الحمض الريبي النووي النقال الأول من موقع P. من الريبوسوم إلى الموقع الإلكتروني ويترك مجمع الريبوسوم.
  • نهاية تحدث الترجمة عندما يواجه الريبوسوم أ وقف الكودون، والذي لا يرمز إلى الحمض الريبي النووي النقال (tRNA). تتسبب عوامل الإطلاق في إطلاق عديد الببتيد ، وينفصل المركب الريبوسومي.
  • في بدائيات النوى ، يمكن أن يقترن النسخ والترجمة ، مع بدء ترجمة جزيء الرنا المرسال بمجرد أن يسمح النسخ بالتعرض الكافي للرنا المرسال لربط الريبوسوم ، قبل إنهاء النسخ. لا يقترن النسخ والترجمة في حقيقيات النوى لأن النسخ يحدث في النواة ، بينما تحدث الترجمة في السيتوبلازم أو بالاشتراك مع الشبكة الإندوبلازمية الخشنة.
  • غالبًا ما تتطلب البولي ببتيدات واحدة أو أكثر تعديلات ما بعد الترجمة لتصبح نشطة بيولوجيا.

متعدد الخيارات

أي مما يلي هو اسم التسلسل ثلاثي القواعد في mRNA الذي يرتبط بجزيء tRNA؟

موقع أ
ب. كودون
C. anticodon
D. موقع ملزم CCA

ب

ما هو المكون الأخير الذي انضم إلى مجمع البدء أثناء بدء الترجمة؟

A. جزيء mRNA
B. الوحدة الصغيرة الريبوسومية
C. الوحدة الفرعية الريبوسومية الكبيرة
D. البادئ الحمض الريبي النووي النقال

ج

أثناء الاستطالة في الترجمة ، إلى أي موقع ريبوزومي يرتبط جزيء الحمض الريبي النووي النقال المشحون الوارد؟

أ. موقع
موقع ب
ج. الموقع الإلكتروني
موقع D.B

أ

أي مما يلي هو الحمض الأميني الذي يظهر عند الطرف N لجميع الببتيدات بدائية النواة وحقيقية النواة المترجمة حديثًا؟

أ. التربتوفان
ميثيونين
C. سيلينوسيستين
D. جليكاين

ب

عندما يصل الريبوسوم إلى كودون لا معنى له ، أي مما يلي يحدث؟

تم دمج ألف ميثيونين
يتم تحرير ببتيد ببتيد
جيم تشكل رابطة الببتيد
D. الموقع يرتبط بـ tRNA مشحون

ب

املاء الفراغ

يُطلق على الموضع الثالث داخل الكودون ، والذي تؤدي فيه التغييرات غالبًا إلى دمج نفس الحمض الأميني في عديد الببتيد المتنامي ، ________.

موقف متذبذب

يسمى الإنزيم الذي يضيف حمض أميني إلى جزيء الحمض الريبي النووي النقال ________.

aminoacyl-tRNA synthetase

خطأ صحيح

كل كودون داخل الكود الجيني يشفر حمضًا أمينيًا مختلفًا.

خاطئة

اجابة قصيرة

لماذا تنتهي الترجمة عندما يصل الريبوسوم إلى كودون توقف؟ ماذا يحدث؟

كيف تختلف عملية الترجمة بين بدائيات النوى وحقيقيات النوى؟

ما المقصود بكون الشفرة الجينية عالمية تقريبًا؟

يوجد أدناه تسلسل الحمض النووي المضاد المعنى. ترجمة جزيء mRNA المركب باستخدام الشفرة الوراثية ، وتسجيل تسلسل الحمض الأميني الناتج ، مشيرًا إلى المصطلحين N و C.

حبلا DNA المضاد المعنى: 3’-T A C T G A C T G A C G A T C-5 ’

التفكير النقدي

قم بتسمية ما يلي في الشكل: مواقع الريبوسوم E و P و A ؛ مرنا. الكودونات. أنتيكودونات. تزايد عديد الببتيد حمض أميني وارد اتجاه الانتقال وحدة ريبوسومية صغيرة وحدة ريبوسوم كبيرة.

قبل توضيح الشفرة الجينية ، توقع علماء بارزون ، بمن فيهم فرانسيس كريك ، أن كل كودون مرنا ، يرمز لواحد من الأحماض الأمينية العشرين ، يحتاج إلى ثلاثة نيوكليوتيدات على الأقل. لماذا لا يمكن أن تكون الكودونات أقصر؟

مساهم

  • نينا باركر (جامعة شيناندواه) ومارك شنيغورت (جامعة ولاية ويتشيتا) وآنه-هيو ثي تو (جامعة ولاية جورجيا الجنوبية الغربية) وفيليب ليستر (كلية وسط نيو مكسيكو المجتمعية) وبريان إم فورستر (جامعة سانت جوزيف) مع العديد المؤلفين المساهمين. المحتوى الأصلي عبر Openstax (CC BY 4.0 ؛ الوصول مجانًا على https://openstax.org/books/microbiology/pages/1-introduction)


نشاط تخليق البروتين المعزز بالأسموليت لنظام الترجمة المعاد تكوينه

تاريخ النشر

  • تم الاستلام 8 ديسمبر 2018
  • نشرت عبر الإنترنت 14 فبراير 2019
  • نشرت في العدد 15 مارس 2019
آراء المادة
متري
اقتباسات

مشاهدات المقالات هي مجموع تنزيلات النصوص الكاملة للمقالات المتوافقة مع COUNTER منذ نوفمبر 2008 (بتنسيق PDF و HTML) عبر جميع المؤسسات والأفراد. يتم تحديث هذه المقاييس بانتظام لتعكس الاستخدام حتى الأيام القليلة الماضية.

الاقتباسات هي عدد المقالات الأخرى المقتبسة من هذه المقالة ، ويتم حسابها بواسطة Crossref ويتم تحديثها يوميًا. العثور على مزيد من المعلومات حول عدد الاقتباسات Crossref.

درجة الانتباه Altmetric هي مقياس كمي للانتباه الذي تلقته مقالة بحثية عبر الإنترنت. سيؤدي النقر فوق أيقونة الكعك إلى تحميل صفحة على altmetric.com تحتوي على تفاصيل إضافية حول النتيجة ووجود وسائل التواصل الاجتماعي للمقالة المحددة. يمكنك العثور على مزيد من المعلومات حول "نقاط الانتباه البديلة" وكيفية احتساب النتيجة.


تكنوتس

RNA توج يعطي عوائد أعلى من البروتين - TechNotes 9 (4)
وصف: هيكل سقف جديد مدمج فقط في الاتجاه الصحيح للترجمة ، وكواشف بولي (أ) تذييل تزيد بشكل كبير من كفاءة الترجمة.

نسخ عالي الإنتاجية لكل تطبيق - ملاحظات فنية 11 (4)
وصف: نظرة عامة على خط منتجات Ambion الكامل لتوليد RNA متوج / غير مغطى ، ونصوص قصيرة من RNA ، ونسخ dsRNA ، و RNA تضخيم ، وكميات مليغرام من النسخ.

إضافة سريعة وسهلة من ذيول بولي (أ) إلى الحمض النووي الريبي المنسوخ في المختبر - ملاحظات فنية 8 (4)

وصف: أضف ذيول بولي (A) إلى 3 'ترميني من الحمض النووي الريبي وتعزيز كفاءة الترجمة

تجميع كميات كبيرة من الحمض النووي الريبي المغطى بسرعة - TechNotes 10 (4)

وصف: تنتج مجموعات نسخ mMESSAGE mMACHINE® عالية الإنتاجية RNA المغطاة 10-50 ضعف العائد الذي تم الحصول عليه من خلال تفاعلات النسخ التقليدية في المختبر.

RNAi لتحليل الإنتاجية العالية - ملاحظات فنية 9 (5)

وصف: استخدم MEGAscript و MEGAclear لتركيب وتنقية الحمض النووي الريبي عالي الجودة من عدد كبير من العينات

RNAi في الخلايا المستزرعة غير الثديية - TechNotes 9 (5)
وصف: النسخ على نطاق واسع من الرنا المزدوج الجديلة الطويلة لـ RNAi

التوليف والتطبيقات البيولوجية لنظائر الغطاء ذات الخصائص التحويلية الفائقة - الملاحظات التقنية 15 (2)

وصف: قمنا بتجميع بعض المتغيرات التناظرية للغطاء وقمنا بتقييم وظيفتها البيولوجية.

العائد ليس كل شيء في مجموعة النسخ عالية الإنتاجية! - TechNotes 9 (4)
وصف: العائد ليس سوى جزء من القصة ، هل تنتج مجموعة النسخ عالية الإنتاجية نصوصًا كاملة الطول؟


يتم التحكم في الترجمة على مرحلتين لتوحيد التلفيف المسنن من خلال إشارات BDNF-TrkB المستمرة إلى MNK

تساهم إشارات BDNF في اللدونة المتشابكة المعتمدة على تخليق البروتين ، ولكن لم يتم تحديد ديناميكيات إشارات TrkB وآليات الترجمة. هنا ، نظهر أن توحيد التقوية على المدى الطويل (LTP) في التلفيف المسنن للقوارض الحية يتطلب إشارات مستمرة (ساعات) BDNF-TrkB. والمثير للدهشة أن هذا التنشيط المستمر يحافظ على مسار إشارات قابل للتغير من TrkB إلى كيناز MAP-kinase المتفاعل (MNK). يعزز نشاط MNK التكوين المعقد لبدء ترجمة eIF4F وتخليق البروتين في المراحل المبكرة والمتأخرة المتميزة ميكانيكيًا. في مرحلة الترجمة المبكرة ، يُطلق MNK إطلاق مجمع مثبط CYFIP1 / FMRP من غطاء 5'-mRNA. في ترجمة المرحلة المتأخرة ، ينظم MNK القامع الترجمي المتعارف عليه 4E-BP2 بطريقة خاصة بحجرة المشبك. تقترن هذه المرحلة المتأخرة بترجمة mRNA المعززة المعتمدة على MNK. نستنتج أن توحيد LTP في التلفيف المسنن يتم بوساطة إشارات BDNF المستمرة إلى التنظيم المعتمد على MNK و MNK للترجمة في مرحلتين متميزتين وظيفيًا وميكانيكيًا.

حقوق النشر © 2014 المؤلفون. تم النشر بواسطة Elsevier Inc. جميع الحقوق محفوظة.


بدء ترجمة mRNA في بدائيات النوى

مشاهدات المقالات هي مجموع تنزيلات النصوص الكاملة للمقالات المتوافقة مع COUNTER منذ نوفمبر 2008 (بتنسيق PDF و HTML) عبر جميع المؤسسات والأفراد. يتم تحديث هذه المقاييس بانتظام لتعكس الاستخدام حتى الأيام القليلة الماضية.

الاقتباسات هي عدد المقالات الأخرى المقتبسة من هذه المقالة ، ويتم حسابها بواسطة Crossref ويتم تحديثها يوميًا. العثور على مزيد من المعلومات حول عدد الاقتباسات Crossref.

درجة الانتباه Altmetric هي مقياس كمي للانتباه الذي تلقته مقالة بحثية عبر الإنترنت. سيؤدي النقر فوق أيقونة الكعك إلى تحميل صفحة على altmetric.com تحتوي على تفاصيل إضافية حول النتيجة ووجود وسائل التواصل الاجتماعي للمقالة المحددة. يمكنك العثور على مزيد من المعلومات حول "نقاط الانتباه البديلة" وكيفية احتساب النتيجة.

ملحوظة: بدلاً من الملخص ، هذه هي الصفحة الأولى للمقالة.


استنتاج

V. natriegens تشكل بكتيريا سريعة النمو بشكل ملحوظ تظهر إمكانية أن تصبح المنصة التالية للتكنولوجيا الحيوية (Hoffart et al. ، 2017 Long et al. ، 2017). يعتمد نظام CFPS على V. natriegens قد تسهل الاستخدام الفعال لهذا الكائن الحي في تطبيقات متنوعة في مجالات التكنولوجيا الحيوية الصناعية والبيولوجيا التركيبية. هنا ، أبلغنا عن تطوير ملف V. natriegens نظام خالٍ من الخلايا قادر على تصنيع بروتين eGFP النموذجي. كشف التوصيف الدقيق عن الإمكانات الهائلة لهذا النظام في تصنيع البروتينات بناءً على التركيز المقاس للـ rRNA في المستخلص الخالي من الخلايا. ومع ذلك ، هناك حاجة إلى مزيد من التحسينات لإعداد التفاعل وفحص العوامل التي تحد حاليًا من الأداء العام للنظام ، على سبيل المثال ، نشاط الريبوسوم ، لاستغلال الإمكانات الكاملة لنظام الترجمة الخالي من الخلايا. تحقيقا لهذه الغاية ، وتطبيق فيبريو مكونات محددة مثل الحمض الريبي النووي النقال ، عنصر مفصل بعد التحسين بكتريا قولونية إجراءات محددة (على سبيل المثال ، الأيونات أحادية وثنائية التكافؤ ، عناصر خاصة بالمخزن المؤقت) و a فيبريو- سيبدأ روتين تحضير محلول محدد.

في حين سيتم معالجة هذه القيود في العمل في المستقبل ، وإمكانية تطبيق لدينا V. natriegens تم إثبات نظام تخليق البروتين الخالي من الخلايا بنجاح عن طريق فحص العناصر التنظيمية الجينية المحتملة. بالنظر إلى المستقبل ، نعتقد أن دراستنا تمثل الخطوة الأولى نحو إنشاء نظام CFPS عالي العائد يعتمد على الاستخراج من V. natriegens.


مقدمة

يمكن أن يؤدي التعرض الخلوي للعوامل السامة للجينات إلى تلف الحمض النووي وتعزيز الطفرات وموت الخلايا. استجابةً لتلف الحمض النووي ، تقوم الخلايا بتنشيط مسارات صيانة الجينوم المرتبطة باستجابة تلف الحمض النووي. في خميرة الخميرة، يتم تنشيط استجابة تلف الحمض النووي بواسطة كينازات Mec1 و Rad53 و Dun1 للتوسط في تنشيط نقطة تفتيش دورة الخلية وتنشيط إصلاح الحمض النووي وتعزيز تنظيم نشاط اختزال الريبونوكليوتيد (RNR) (1 ، 2). RNR يحفز خطوة تحديد المعدل في إنتاج dNTPs. يكون نشاط RNR مرتفعًا خلال المرحلة S ويزيد بعد تلف الحمض النووي لرفع مستويات dNTP (3 ، 4). في S. cerevisiae، هناك 4 RNR الجينات ترميز وحدتين فرعيتين كبيرتين (RNR1 و RNR3) ووحدتان فرعيتان صغيرتان (RNR2 و RNR4) ، مع مجمع RNR النهائي الذي يتكون من رباعي من وحدتين فرعيتين كبيرتين و 2 صغيرتين. لتعزيز نشاط RNR العالي بعد تلف الحمض النووي ، نسخ وحدات RNR الفرعية RNR1, RNR3، و RNR4 يتم تحفيزها بطريقة تعتمد على Mec1 (5). وبالمثل ، بعد تلف الحمض النووي ، يزداد نشاط RNR عن طريق الفسفرة المعتمدة على Dun1 لمثبط Rnr1 Sml1 (6). أثبت نشاط RNR أنه منظم حيوي لتخليق الحمض النووي وتطور دورة الخلية بعد تلف الحمض النووي يمكن اعتبار تنظيم RNR عن طريق النسخ وشلالات البروتين كيناز نموذجًا أوليًا لمكونات استجابة تلف الحمض النووي.

بعد تلف الحمض النووي ، يعد النسخ والإشارات المستندة إلى كيناز موضوعات عالمية: تعمل استجابة تلف الحمض النووي جنبًا إلى جنب مع هذه ومع مجموعة واسعة من العمليات الخلوية الأخرى لتحسين إصلاح الحمض النووي. دراسات التنميط النسخي S. cerevisiae أظهر أن تلف الألكلة يؤدي إلى نسخ مئات الجينات المقابلة للبروتينات المرتبطة بإصلاح الحمض النووي ، ونقاط فحص دورة الخلية ، واستقلاب الأحماض الأمينية ، وتدهور البروتين (7-11). لوحظ تدهور البروتين سابقًا في مكونات استجابة تلف الحمض النووي (12 ، 13) ، ومن الناحية النظرية ، يمكن أن يعمل على تحسين نشاط الإنزيم الأساسي. بالإضافة إلى ذلك ، يتم استخدام تحلل البروتين لإزالة البروتينات التالفة أو غير المطوية. يمكن أن يحدث تدهور البروتين باستخدام مسارات ubiquitin-proteasome أو بوساطة فجوة. تم تضمين كل من تحلل البروتين البروتوزومي والفجوي في استجابات الإجهاد وترتبط مكونات كلا المسارين بالتفاعل مع العوامل المدمرة للحمض النووي والاسترداد منها (14-16). أبرز التنميط النسخي والدراسات المستهدفة دور البروتيازوم بعد التعرض الخلوي لعوامل مؤلكلة وأظهر أن العامل المرتبط بالبروتوزوم Rpn4 متورط في تنظيم استجابة تلف الحمض النووي (9). أظهرت دراسات التوطين المظهرية وشبه الخلوية العالمية أن مركب الفراغ H + –ATPase يعدل سمية العامل المؤلكل MMS (17 ، 18). أظهرت دراسات النمط الظاهري أيضًا أن الفجوة تلعب دورًا مهمًا في تعزيز الحيوية الخلوية بعد ذلك S. cerevisiae قد تعرضوا للبليوميسين (19).

قد تكون قدرة الفجوة على تعديل سمية العوامل الضارة إما في دورها في عزل المركبات السامة أو في نشاط تحللها. يتطلب تدهور المكونات الخلوية في الفجوة مجموعة وظيفية من ATPases الفراغية ، وإنزيمات التحلل وبروتينات الالتهام الذاتي. طفرات الخميرة التي يتم اختراقها لوظيفة الفجوة معيبة في الالتهام الذاتي وتعرض تدهورًا منخفضًا للبروتينات والعضيات (20). الالتهام الذاتي هو برنامج تقويضي معقد يستخدم الفجوة والليزوزوم في الخميرة والبشر ، على التوالي. في عملية الالتهام الذاتي ، يتم عزل أجزاء من السيتوبلازم والبروتينات طويلة العمر والعضيات داخل الخلايا في هيكل مرتبط بالغشاء يسمى جسيم البلعمة. ثم يتم استهداف البلعمة الذاتية للفجوة من أجل التدهور (21). يتحكم TOR ، وهو كيناز فوسفاتيديلينوسيتول ينظمه الإجهاد الغذائي ، في الالتهام الذاتي. تنشط إشارات TOR في ظل ظروف غنية بالمغذيات وتكون نائمة في ظل ظروف الجوع للحث على الالتهام الذاتي ، وبالتالي تعزيز تفكك وإعادة تدوير الجزيئات الخلوية الكبيرة (22 ، 23). بالإضافة إلى التحكم في الالتهام الذاتي ، ينظم TOR نمو الخلايا ودورة الخلية وتخليق البروتين واستيراد العناصر الغذائية. في الثدييات ، يتم تنظيم الالتهام الذاتي بواسطة mTOR وقد تورطت هذه العملية التقويضية في التسرطن وتطور السرطان (24 ، 25). الانسان بيكلين 1 جين ، أخصائي تقويم الخميرة ATG6، هو عنصر حاسم في مسار الالتهام الذاتي للثدييات ويصنف على أنه مثبط للورم غير كافٍ (26). بيكلين يتم حذف 1 بشكل أحادي في سرطانات الثدي والمبيض والبروستاتا ، وتظهر الفئران التي خرجت قاضية من Beclin-1 مستويات متزايدة من الأورام العفوية (27 ، 28). فقدان أليلي بيكلين 1 يؤدي إلى عدم استقرار الجينوم (29) ، لكن الآلية التي تربط الالتهام الذاتي بصيانة الجينوم ليست مفهومة جيدًا.

في هذه الدراسة ، افترضنا أن العديد من نصوص استجابة تلف الحمض النووي يتم تنظيمها بعد النسخ. لاختبار فرضيتنا ، استخدمنا التنميط النسخي والأساليب البروتينية لتحديد أهداف تنظيم ما بعد النسخ بعد تلف الحمض النووي. لقد قررنا أن أكثر من 50 ٪ من النصوص التي تحدثها MMS تم تنظيمها بعد النسخ ، باستخدام RNR1 و RNR4 كأمثلة محددة. لقد استخدمنا الطرق الوراثية والدوائية لإثبات زيادة RNR1 النسخ ، وزيادة تخليق البروتين Rnr1 ، وزيادة استهداف Rnr1 لهيكل مرتبط بالغشاء وزيادة تدهور Rnr1 بعد تلف الحمض النووي. والجدير بالذكر ، لقد أوضحنا أيضًا أن استهداف Rnr1 وتدهوره زاد عند تثبيط TOR ، وفي جميع الحالات ، تتطلب إزالة Rnr1 من الجزء القابل للذوبان البروتينات المشاركة في الالتهام الذاتي. لقد أظهرنا أن الخلايا المعيبة في الالتهام الذاتي قد زادت من مستويات بروتين Rnr1 وأنها تعرض النمط الظاهري لتلف الحمض النووي في ظل ظروف تثبيط TOR. في ظل ظروف تقييد المغذيات ، نقترح أن التدهور المعتمد على الالتهام الذاتي لـ Rnr1 يعمل على تحسين استجابة تلف الحمض النووي. في النهاية ، تسلط النتائج التالية الضوء على الأدوار التنظيمية الجديدة للالتهام الذاتي وإشارات TOR أثناء استجابة تلف الحمض النووي وتربط أيضًا استشعار المغذيات بالتحكم في نشاط RNR.


9.4: تخليق البروتين (ترجمة) - علم الأحياء

الالتهام الذاتي هو نظام نقل للمكونات السيتوبلازمية إلى الليزوزوم / الفجوة من أجل التحلل المحفوظ جيدًا في حقيقيات النوى. يحدث الالتهام الذاتي بقوة بسبب تجويع المغذيات. يتم زيادة العديد من البروتينات المحددة ، بما في ذلك إنزيمات تخليق الأحماض الأمينية والإنزيمات الفراغية ، أثناء تجويع النيتروجين في الخلايا البرية ولكن ليس في الالتهام الذاتي المعيب Δatg7 على الرغم من مستويات الرنا المرسال المماثلة. درسنا كذلك أوجه القصور في هذه الخلايا. تم تقليل تخليق البروتين السائب بشكل كبير فيatg7 الخلايا تحت الجوع بالنيتروجين مقارنة بالخلايا البرية. تم تقليل إجمالي تجمع الأحماض الأمينية داخل الخلايا فيatg7 الخلايا ، وانخفضت مستويات العديد من الأحماض الأمينية إلى ما دون القيم الحرجة. في المقابل ، حافظت الخلايا البرية على مستويات الأحماض الأمينية المتوافقة مع الحياة. تفشل الخلايا المعيبة في الالتهام الذاتي في الحفاظ على مستويات الأحماض الأمينية الفسيولوجية ، وقد يفسر عدم قدرتها على تصنيع بروتينات جديدة معظم الأنماط الظاهرية المرتبطة بطفرات الالتهام الذاتي جزئيًا على الأقل.


9.4: تخليق البروتين (ترجمة) - علم الأحياء

مركز التعلم DNA Dolan ، مختبر كولد سبرينغ هابور

مكتبة الرسوم المتحركة الأحياء
يمكن عرض الرسوم المتحركة في متصفح الويب الخاص بك (المكوّن الإضافي Macromedia Flash مطلوب) أو تنزيلها للتشغيل من جهاز الكمبيوتر الخاص بك. http://www.dnalc.org/ddnalc/resources/animations.html


  • الرسوم المتحركة PCR
  • رسوم تكرار الحمض النووي
  • الرسوم المتحركة لتخليق البروتين (تتطلب Quick Time Player)
  • الرسوم المتحركة Mitosis (تتطلب Quick Time Player)
  • Meiose Animation (بطيء) (يتطلب Quick Time Player)
  • Meiose Animation (سريع) (يتطلب Quick Time Player)
علم التشريح ووظائف الأعضاء: الرسوم المتحركة والأفلام وروابط البرامج التعليمية التفاعلية أمبير

استنساخ الحمض النووي ، التسلسل ، الطفرة

  • مكجرو هيل تكرار الحمض النووي
  • أساسيات جامعة أكاديا باوربوينت الرسوم المتحركة
  • رسوم تكرار الحمض النووي
  • نسخ الحمض النووي بواسطة جون كيرك
  • Recombinat DNA Technology جامعة ديلاوير
  • طريقة DNA Microarray كلية ديفيدسون
  • الرسوم المتحركة Karotyping جامعة غلاسكو
  • أنشطة النمط النووي مركز تعليم العلوم الوراثية
  • تسلسل لنفسك من PBS
  • الرحلان الكهربائي للهلام الدكتور توماس ج. شاستين في جامعة ولاية سام هيوستن
  • تمرين الطفرة
  • طبيعة إصلاح الحمض النووي
  • مكان علم الأحياء الجديد الموانئ
  • النسخ المتماثل والنسخ والترجمة (أساسي / متقدم) متحف نوبل الإلكتروني (واسع جدًا)
  • مختبر الحمض النووي التفاعلي كولد سبرينغ هاربور

النسخ والترجمة

  • ورشة عمل DNA من PBS
  • نسخ وترجمة مركز تعلم العلوم الوراثية الجينية
  • توليف البروتين ماكجرو هيل
  • الرسوم المتحركة للنسخ
  • لعبة النسخ (انقر هنا لعرض هذا الموقع) Thinkquest
  • ترجمة فيلم جامعة كولورادا
  • ترجمة البروتين (الرسوم المتحركة) روبرت جيه
  • لماذا الفراشات غلو؟ مركز تعليم العلوم الوراثية
  • فيلم تخليق البروتين غاري أندرسون - مناهج BSG
  • Protein Synthesis Lew-Ports Biology Place
  • Protein Synthesis WH Freeman & Co. and Sumanas, Inc.
  • Animation of Translation
  • Translation Animation Brooks/Cole
  • Protein Synthesis Wisconsin Online

W.P. Thompson Building 112 Science Place
University of Saskatchewan, Saskatoon, Saskatchewan Canada S7N 5E2
Telephone: (306) 966-4399 FAX: (306) 966-4461
http://www.usask.ca/biology/

Vorlesungen Prof. H. Trachsel
- Integraler Bestandteil des vorklinischen Unterrichtes im 1. und 2. Studienjahr
- Text, Bilder, Videoclips (QuickTime 3.0 empfohlen)
- Prüfungsfragen

Dieser Kurs ist auch auf CD-ROM bei der AUM erhältlich.

Systemvoraussetzungen:
Pentium II 400 MHz, 64 MB RAM, 800x600x16 bpp Grafikauflösung,
Soundkarte, Windows 98/ME/NT4.0 SP6/2000/XP, Microsoft Internet
Explorer ab Version 5.0

<> Frau Dr. Christina Schröder
Geschäftsstelle des Vereins zur Förderung der Humangenomforschung e.V.,
Industriepark Höchst, Gebäude C 770, 4. OG, Brüningstraße 50, 65926 Frankfurt/Main.,
[email protected]

Einen Einstieg in deutscher Sprache in die fast unübersehbare Vielfalt der Informationen zur Humangenomforschung bieten die Broschüren "Das Humangenomprojekt" (Download pdf-Datei 855 KB)
und die BMBF-Broschüre "Die Humangenomforschung in Deutschland" ,
die Sie hier herunterladen (pdf-Datei 2,34 MB) oder bestellen können.

Für weitergehende Fach - Informationen zur Humangenomforschung empfehlen wir Ihnen unsere Link - Liste.

Fachbegriffe der Biotechnologie sind zusammengestellt im Glossar der Initiative Science live.


Fig. 3.1.2. Sequential addtion of ribonucleotides to growing RNA

4. The liberated pyrophosphate is cleaved in the cell to 2 P i , an energetically favorable reaction that drives the reaction in the direction of synthesis.

5. In the presence of excess PP i , the reverse reaction of pyrophosphorolysis can occur.

6. Synthesis always proceeds in a 5' to 3' direction (with respect to the growing RNA chain). The template is read in a 3' to 5' direction.

B. E. coli RNA polymerase structure

1. This one RNA polymerase synthesizes all classes of RNA

2. It is composed of four subunits .

أ. Core and holoenzyme

a 2 bb ' s EQ O( , ) a 2 bb ' + s

Holoenzyme = a 2 bb ' s = core + s = can الشروع في transcription accurately as the proper site, as determined by the promoter

Core = a 2 bb ' = can elongate a growing RNA chain

أ المروجين can be defined in two ways.

(a) The sequence of DNA required for accurate, specific intiation of transcription

(b) The sequence of DNA to which RNA polymerase binds to accurately initiate transcription.

b ' + b form the catalytic center.

b ' + b form the catalytic center.

enzyme assembly also binds UP sequence in the promoter

confers specificity for promoter binds to -10 and -35 sites in the promoter

Bacteria have several s factors, ranging in size from 32 to 92 kDa, each of which confers specificity for a different type of promoter.

Fig. 3.1.3. Diagram of بكتريا قولونية بوليميراز الحمض النووي الريبي

3. Three-dimensional structure of بكتريا قولونية بوليميراز الحمض النووي الريبي

Crystals suitable for X-ray diffraction studies have not been obtained yet, but the surface topography can be determined from by electron crystallography of two-dimensional crystalline arrays.

Fig. 3.1.5. بكتريا قولونية RNA polymerase core (left) and holoenzyme (right)

Images from analysis by Seth Darst.

The structure in the presence of s (holoenzyme) is on the right note the open channel for DNA binding. The structure in the absence of s (the core enzyme) is on the left. Note that the channel is now closed, as if the fingers and thumbs of a hand now closed to make a circle. This striking conformational change that occurs when s dissociates is thought to confer high processivity on the RNA polymerase.

Fig. 3.1.6. Diagram of features of بكتريا قولونية RNA polymerase holoenzyme

4. Assembly of بكتريا قولونية بوليميراز الحمض النووي الريبي

The a subunit has two distinct domains. The N-terminal domain ( a -NTD) is involved in dimerization to form a 2 and further assembly of the RNA polymerase. The C-terminal domain has different functions, being used in the binding to the UP DNA sequence at promoters for rRNA and tRNA genes and in communication with many, but not all, transcriptional activators.

Fig. 3.1.7. دور أ subunit in assembly and other functions

ج. بكتريا قولونية RNA polymerase mechanism

1. Mode of action of س عوامل

The presence of the s factor causes the RNA polymerase holoenzyme to be selective in choosing the site of initiation. This is accomplished primarily through effects on the dissociation rate of RNA polymerase from DNA.

أ. Core has strong affinity for general DNA sequences.

The t 1/2 for dissociation of the complex of core‑DNA is about 60 min. This is useful during the elongation phase, but not during initiation.

ب. Holoenzyme has a reduced affinity for general DNA it is decreased about 10 4 fold.

The t 1/2 for dissociation of holoenzyme from general DNA is reduced to about 1 sec.

ج. Holoenzyme has a greatly increased affinity for promoter sequences.

The t 1/2 for dissociation of holoenzyme from promoter sequences is of the order of hours.

2. Events at initiation of transcription

أ. RNA polymerase holoenzyme binds to the promoter to form a مجمع مغلق at this stage there is no unwinding of DNA.

ب. The polymerase‑promoter complex undergoes the closed to open transition, which is a melting or unwinding of about 12 bp.

ج. The initiating nucleotides can bind to the enzyme, as directed by their complementary nucleotides in the DNA template strand, and the enzyme will catalyze formation of a phosphodiester bond between them. This polymerase‑DNA‑RNA complex is referred to as the ternary complex.

د. خلال abortive initiation , the polymerase catalyzes synthesis of short transcripts about 6 or so nucleotides long and then releases them.

ه. This phase ends when the nascent RNA of

6 nucleotides binds to a second RNA binding site on the enzyme this second site is distinct from the catalytic center. This binding is associated with "resetting" the catalytic center so that the enzyme will now catalyze the synthesis of oligonucleotides 7-12 long.

F. The enzyme now translocates to an new position on the template. During this process sigma leaves the complex . A conformational change in the enzyme associated with sigma leaving the complex lets the "thumb" wrap around the DNA template, locking in processivity. Thus the core enzyme catalyzes RNA synthesis during elongation, which continues until "signals" are encountered which indicate termination.

Figure 3.1.8. Events at initiation


3. Transcription cycle

RNA polymerase holoenzyme binds at the promoter, unwinds DNA (open complex) and form phosphodiester links between the initiating nucleotides.

s dissociates and core elongates. Perhaps other factors bind to enhance the processivity (maybe NusA?)

At a termination signal, RNA polymerase dissociates from the DNA template and the newly synthesized RNA is released. The factor r is required at many terminators.

4. Sites on RNA Polymerase core

أ. The enzyme covers about 60 bp of DNA, with a transcription bubble of about 17 bp unwound.

ب. The duplex DNA being transcribed is unwound at one active site on the enzyme, thereby separating the two strands (Fig. 3.1.10). The two strands are rewound at another active site, regenerating duplex DNA.

ج. Within the unwound region (bubble), the 3' terminus of the growing RNA chain is bound to its complement on the template strand via H‑bonding. The DNA strand whose sequence is the same as the RNA (except for T's instead of U's) is displaced.

d The incoming nucleotide (NTP) that will be added to the growing RNA chain binds adjacent to the 3' end of the growing RNA chain, as directed by the template, at the active site for polymerization.

ه. The incoming nucleotide is linked to the growing RNA chain by nucleophilic attack of the 3' OH on the a phosphoryl of the NTP, with liberation of pyrophosphate.

F. The reaction progresses (the enzyme moves) about 50 nts per sec. This is much slower than the rate of replication (about 1000 nts per sec).

ز. If the template is topologically constrained, the DNA ahead of the RNA polymerase becomes overwound (positive superhelical turns) and the DNA behind the RNA polymerase becomes underwound (negative superhelical turns).

The effect of the unwinding of the DNA template by RNA polymerase is to decrease T by 1 for every 10 bp unwound. Thus D T = -1, and since D L = 0, then D W = +1 for every 10 bp unwound. This effect of the increase in W will be exerted in the DNA ahead of the polymerase.

The effect of rewinding the DNA template by RNA polymerase is just the opposite, of course. T will increase by 1 for every 10 bp rewound. Thus D T= +1, and since D L = 0, then D W = -1 for every 10 bp rewound. This effect of the decrease in W will be exerted in the DNA behind the polymerase, since that is where the rewinding is occurring.

5. Inhibitors: useful reagents and clues to function

أ. Rifamycins, e.g. rifampicin: bind the b subunit to block initiation. The drug prevents addition of the 3rd or 4th nucleotide, hence the initiation process cannot be completed.

How do we know the site of rifampicin action is the b subunit? Mutations that confer resistance to rifampicin map to the rpoB الجين.

ب. Streptolydigins: bind to the b subunit to inhibit chain elongation.

These effects of rifamycins and streptolydigins, and the fact that they act on the b subunit, argue that the b subunit is required for nucleotide addition to the growing chain.

ج. Heparin, a polyanion, binds to the b ' subunit to prevent binding to DNA in vitro

D. Eukaryotic RNA polymerases

1. Eukaryotes have 3 different RNA polymerases in their nuclei.

أ. Each nuclear RNA polymerase is a large protein with about 8 to 14 subunits. MW is approximately 500,000 for each.

ب. Each polymerase has a different function:

inhibited by low concentrations (0.03 m g/ml)

inhibited by high concentrations (100 m g/ml)

2. Subunit structures

أ. The genes and encoded proteins for the subunits of the yeast RNA polymerases have been isolated and the sequences determined, and some functional analysis has been done.

ب. Some of the subunits are homologous to bacterial RNA polymerases: The largest two subunits are homologs of b and b '. The roughly 40 kDa subunit is the homolog of a .

ج. Some subunits are common to all three RNA polymerases.

د. Example of yeast RNA polymerase II:

ه. The largest subunit has a carboxy‑terminal domain (CTD) with an unusual structure: tandem repeats of the sequence Tyr‑Ser‑Pro‑Thr‑Ser‑Pro‑Thr. The yeast enzyme has 26 tandem repeats and the mammalian enzyme has about 50. These can be phophorylated on Ser and Thr to give a highly charged CTD.

RNA Pol II a is not phosphorylated in the CTD.

RNA Pol II o is phosphorylated in the CTD.

نموذج : Phosphorylation of Pol IIa to make Pol IIo is needed to release the polymerase from the initiation complex and allow it to start elongation.

3. The 3-dimensional structure of the yeast RNA polymerase II is similar to that of RNA polymerase from بكتريا قولونية .

Fig. 3.1.13 Diagram of yeast RNA polymerase II with some general transcription factors

4. RNA polymerases in chloroplasts (plastids) and mitochondria

أ. The RNA polymerase found in plastids is encoded on the plastid chromosome. In some species the mitochondrial RNA polymerase is encoded by the mitochondrial DNA.

ب. These organellar RNA polymerases are much more related to the bacterial RNA polymerases than to the nuclear RNA polymerases. This is a strong argument in favor of the origins of these organelles being bacterial, supporting the endo-symbiotnt model for acquisition of these organelles in eukaryotes.

ج. These RNA polymerases catalyze specific transcription of organellar genes.

E. General transcription factors for eukaryotic RNA polymerase II

أ. ال general transcription factors ( GTFs ) are proteins required for accurate and efficient transcription that are not subunits of purified RNA polymerase. We will focus primarily on the general transcription initiation factors (GTIFs), which are proteins needed for accurate initiation of transcription. They are required for RNA polymerase to bind avidly and specifically to normal sites for transcription initiation, thereby generating specific transcripts of genes (see Fig. 3.1.14). Other transcription factors are needed for elongation.

In living cells, RNA polymerases usually start transcription at the beginning of genes. The segment of DNA required for specific initiation of transcription by RNA polymerase is called a المروجين it is commonly adjacent to the 5 end of a gene. (Promoters will be covered in more detail in the next chapter).

Purified preparations of eukaryotic RNA polymerases can transcribe a DNA template containing a promoter, but not with specificity. The purified polymerase starts at many different sites on the DNA template, not just at the promoter. Thus some factors required for specific initiation are missing from purified eukaryotic polymerases. These specificity factors are present in crude nuclear extracts, because when such crude extracts were added to the purified polymerases, specific initiation at promoters was observed.

Biochemists purified several transcription initiation factors by fractionating nuclear extracts and assaying for this ability to confer specificity on the RNA polymerase. Several different general transcription initiation factors have been defined for each of the three eukayotic RNA polymerases.

ب. The GTFs for RNA polymerase II are named TFIIx, where x = A, B, D, E, F, H, etc. These originally designated a particular chromatographic fraction that is required for accurate في المختبر transcription, and now the active protein components of each fraction have been purified. TFII stands for رالفدية Factors for RNA Pol II. TheGTFs are for RNA polymerase III are called TFIIIA, TFIIIB and TFIIIC.

Fig. 3.1.14. General transcription factors for RNA polymerase II.

2. TFIID is a complex of many subunits. It includes the protein that binds specifically to the TATA box, called TATA binding protein = TBP , plus several تيBP‑أssociated Factors, or TAFs .

TBP binds in the narrow groove (minor grove) of DNA at the TATA box, and bends the DNA .

Fig. 3.1.15. Ribbon diagram of TBP bound to DNA.

It is not known if the same set of TAFs are in the TFIID for all promoters transcribed by RNA polymerase II, or if some are used only for certain types of promoters. TFIID is the only sequence‑specific general transcription factor so far characterized, and it binds in the minor groove of the DNA. It is also used at TATA‑less promoters, so the role of the sequence ‑specific binding is still under investigation.

3. Summary of general transcription factors for RNA polymerase II.

Factors for RNA polymerase II (human cells)

Recognize core promoter (TATA)

Recognize core promoter (non-TATA) Positive and negative regulation

Stabilize TBP-DNA binding Anti-repression

Select start site for RNA Pol II

Target RNA PolII to promoter destabilize non-specific interactions between PolII and DNA

Modulate TFIIH helicase, ATPase and kinase activities Directly enhance promoter melting?

Helicase to melt promoter CTD kinase promoter clearance?

Roeder, R.G. (1996) TIBS 21: 327-335.

4. TFIIH is a multisubunit transcription factor also involved in DNA repair.

Subunits of the human factor

Unwind duplex for transcription/ Repair

Cyclin partner for CDK7/MO15

Svejstrup, J.Q., P. Vichi & J.-M. Egly (1996) TIBS 21: 346-350.

TFIIH is a kinase that can phosphorylate the CTD of the large subunit of RNA polymerase II (to form Pol II o ). This step may be required to release PolII from the initiation complex so that it will begin elongation.

5. The general transcription factors and RNA Pol II علبة يكون assembled progressively into a preinitiation transcription complex في المختبر .

Experiments using purified GTIFs and RNA polymerase II examined the ability of these proteins to assemble a specific, active complex on a particular DNA segment containing a promoter and template for transcription. The complex was formed most efficiently by adding the GTIFs and polymerase in the order shown in Fig. 3.1.16.

The complex of proteins and DNA could be demonstrated to be specific and active because when NTPs were added, specific transcription from the promoter was observed. We call the assembled protein-DNA complex that is capable of specific initiation of transcription at a promoter a مجمع preinitiation . As indicated in Fig. 3.1.16, the preinitiation complex has the polymerase and GTIFs assembled on the promoter and template. The DNA is still a duplex. An early step in initiation is melting of the duplex at the start site for transcription. The complex in which this has occurred can be called an activated preinitiation complex. Once the polymerase has begun catalyzing phosphodiester bond formation, then the complex is an مجمع البدء .

The experiments showing stepwise formation of a preinitiation complex في المختبر have led to the notion that binding of several of the general transcription initiation factors to DNA establishes the structure that the RNA Pol II + TFIIF complex will bind, thereby establishing the initiation site for transcription.

According to this model, the transcription factors bind to DNA in a preferred order :

TFIID, then TFIIA, then TFIIB, then RNA Pol II + TFIIF, then TFIIE

These and other factors are still being characterized. Binding of earlier factors may assist in the binding of later factors. على سبيل المثال TFIIE aids in binding of TFIIH. (See Maxon, Goodrich, Tjian (1994) G&D 8:515-524.

6. بوليميراز الحمض النووي الريبي II هولوزيم contains the classic RNA polymerase II, some general transcription factors, and other transcriptional regulators .

Genetic analysis, largely in yeast, has shown that many other proteins in addition to RNA polymerase II and GTFs are involved in regulated transcription. Some were discovered by effects of mutations that alter regulation of genes in one or a few metabolic pathways. For instance, Gal11 is needed for regulation of the GAL operon, encoding enzymes needed for breakdown and utilization of the disaccharide galactose. Rgr1 is required for resistance to glucose repression. Note that these are the minimal roles for these proteins they were discovered by their roles in these pathways, but could be involved in others as well.

Another class of transcriptional regulatory proteins was isolated as suppressors of alterations in RNA polymerase . Yeast strains carrying truncations in the CTD of the large subunit of RNA polymerase II fail to grow at low temperature this is a cold-sensitive النمط الظاهري. Mutation of some other genes can restore the ability to grow at low temperature. These second site mutations that restore the wild phenotype are called suppressor mutations . Proteins identified by the ability of mutations in their genes to suppress the cold-sensitive phenotype of CTD truncations are called Srb proteins, since they are سuppressors of mutations in رNA polymerase ب. The ability of mutations in Srb proteins to compensate for the effects of altering RNA polymerase argues that the Srb proteins are associated with RNA polymerase in a functional complex, and this has been verified biochemically (Hengartner et al., 1995, Genes & Devel. 9:897-910).

RNA polymerase II, the GTFs, SRB proteins and other regulatory proteins have now been shown to interact in large complexes in the nucleus (Table 3.1.6). A complex called the mediator was isolated as a nuclear component needed for a response to activator proteins. Assays for في المختبر transcription of DNA using purified RNA polymerase II and GTFs failed to increase the amount of transcription when transcriptional activators were added. However, a component in nuclear extracts would confer the ability to respond this was called the mediator of activation. When purified, it was discovered to contain several Srb proteins, Gal11, Rgr1 and other transcriptional regulators.

In a separate line of investigation, an RNA polymerase II هولوزيم was discovered by isolating the complexes containing Srb proteins. This complex contains RNA polymerase II and GTFs (unlike mediator) plus many of the same proteins found in mediator, such as Srbs, Rgr1 and Gal11. This complex was shown to direct correct initiation of transcription in the presence of TBP (or TFIID) and to be capable of responding to transcriptional activators (Fig. 3.1.17).

Table 3.1.6. RNA polymerase II holoenzyme and mediator

These studies show that RNA polymerase II can exist in several different states or complexes. One is in a very large holocomplex containing the mediator. In this state, it will accurately initiate transcription when directed by TFIID, and respond to activators (Table 3.1.6). The mediator subcomplex appears to be able to dissociate and reassociate with RNA polymerase II and GTFs. Indeed, this reassociation could be the step that was assayed in the identification of mediator. Without mediator, RNA polymerase II plus GTFs can initiate transcription at the correct place (as directed by TFIID), but they do not respond to activators. In the absence of GTFs, RNA polymerase II is capable of transcribing DNA templates, but it will not begin transcription at the correct site. Hence it is competent for elongation but not initiation.

Table 3.1.7. Expanding the functions of RNA polymerase II

If the holoenzyme is the primary enzyme involved in transcription initiation in eukaryotic cells, then the progressive assembly pathway observed في المختبر (see section d above) may be of little relevance في الجسم الحي . Perhaps the holoenzyme will bind to promoters simply marked by binding of TBP (or TFIID) to the TATA box, in contrast to the progressive assembly model that has a more extensive, ordered assembly mechanism. In both models, TBP or TFIID binding is the initial step in assembly of the preinitiation complex. However, at this point one cannot rule out the possibility that the holoenzyme is used at some promoters, and progressive assembly occurs at others.

7. Targets for the activator proteins

The targets for transcriptional activator proteins may be some component of the initiation complex. One line of investigation is pointing to the TAFs in TFIID as well as TFIIB as targets for the activators. Thus the activators may facilitate the ordered assembly of the intiation complex by recruiting GTFs. However, the holoenzyme contains the "mediator" or SRB complex that can mediate response to activators. Thus the activators may serve to recruit the holoenzyme to the promoter. Further studies are required to establish whether one or the other is correct, or if these are separate paths to activation.

F. General transcription factors for eukaryotic RNA polymerases I and III

1. General transcription factors for RNA polymerase I

أ. Core promoter covers the start site of transcription, plus an upstream control element located about 70 bp further 5'.

ب. The factor UBF1 binds to a G+C rich sequence in both the upstream control element and in the core promoter.

ج. A multisubunit complex called SL1 binds to the UBF1‑DNA complex, again at both the upstream and core elements.

د. One of the subuntis of SL1 is TBP ‑ the TATA‑binding protein from TFIID!

ه. RNA polymerase I then binds to this complex of DNA+UBF1+SL1 to initiate transcription at the correct nucleotide and the elongate to make pre‑rRNA.

2. General transcription factors for RNA Pol III

أ. Internal control sequences are characteristic of genes transcribed by RNA Pol III (see below).

ب. TFIIIA: binds to the internal control region of genes that encode 5S RNA (type 1 internal promoter)

ج. TFIIIC: binds to internal control regions of genes for 5S RNA (alongside TFIIIA) and for tRNAs (type 2 internal promoters)

د. TFIIIB: The binding of TFIIIC directs TFIIIB to bind to sequences (-40 to +11) that overlap the start site for transcription. One subunit of TFIIIB is TBP, even though no TATA box is required for transcription. TFIIIA and TFIIIC can now be removed without affecting the ability of RNA polymerase III to initiate transcription. Thus TFIIIA and TFIIIC are assembly factors, and TFIIIB is the initiation factor.

ه. RNA polymerase III binds to the complex of TFIIIB+DNA to accurately and efficiently initiated transcription.

3 Transcription factor used by all 3 RNA Pol'ases: TBP

TBP seems to play a common role in directing RNA polymerase (I, II and III) to initiate at the correct place. The multisubunit factors that contain TBP (TFIID, SL1 and TFIIIB) may serve as positioning عوامل for their respective polymerases.

Questions for Chapter 10. Transcription: RNA polymerases

10.1 What is the role of the sigma factor in transcription, and how does it accomplish this?

10.2 Specific binding of بكتريا قولونية RNA polymerase to a promoter:

1) completely envelopes the DNA duplex (both sides).

2) requires sigma factor to be part of the holoenzyme.

3) is enhanced by methylation of purine bases.

4) results in a temperature-dependent unwinding of about 10 base pairs.

Which statements are correct?

10.3 (POB) RNA polymerase. How long would it take for the بكتريا قولونية RNA polymerase to synthesize the primary transcript for بكتريا قولونية rRNAs (6500 bases), given that the rate of RNA chain growth is 50 nucleotides per second?

10.4 What is the maximum rate of initiation at a promoter, assuming that the diameter of RNA polymerase is about 204 Angstroms and the rate of RNA chain growth is 50 nucleotides per second?

10.5 Although three different eukaryotic RNA polymerases are used to transcribe nuclear genes, the enzymes and their promoters show several features in common. Are the following statements about common features of the polymerases and their mechanisms of initiation true or false?

a) All three purified polymerases need additional transcription factors for accurate initiation at promoter sequences.

b) All three polymerases catalyze the addition of a nucleotide "cap" to the 5' end of the RNA.

c) For all three polymerases, the TATA‑binding protein is a subunit of a transcription factor required for initiation (not necessarily the same factor for each polymerase).

d) All three polymerases are composed of multiple subunits.

10.6 What is common and what is distinctive to the reactions catalyzed by DNA polymerase, RNA polymerase, reverse transcriptase, and telomerase?


شاهد الفيديو: From DNA to Protein (قد 2022).