معلومة

هل تتطلب disaccharidases عامل مساعد أو أنزيم لتعمل؟

هل تتطلب disaccharidases عامل مساعد أو أنزيم لتعمل؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أقوم ببحث عن عدم تحمل اللاكتوز وأنا أشعر بالفضول إذا كانت إنزيمات disaccharidases (الإنزيمات التي تكسر السكريات) تتطلب عاملًا مساعدًا أو أنزيمًا لتعمل؟ التعليقات أو المراجع موضع تقدير كبير.


يبدو أن بيتا جلوكوزيداز لا تتطلب عوامل مشتركة ولكن بعض الجلوكوزيدات ألفا تعتمد على العامل المشترك.

تتطلب بعض إنزيمات ألفا جلوكوزيداز البكتيرية (عائلة GH4) NAD+ لتعمل (Hall et al. ، 2009). ثيرموتوجا ماريتاما يتطلب alpha-glucosidase (عائلة GH4) Mn2+، بالإضافة إلى NAD+ لتعمل (لودج وآخرون ، 2003). حامض الفيروبلازما يبدو أن ألفا جلوكوزيداز يحتوي على الحديد ولكن دوره كعامل مساعد غير معروف (Ferrer et al. ، 2005).

لمزيد من المعلومات حول alpha-glucosidases انظر BRENDA.


على ما يبدو ليس من أجل اللاكتاز وبيتا-جالاكتوزيداز ، كما قد يتوقع المرء لهذا النوع من تفاعل التحلل المائي. هناك أيضًا إدخالات Wikipedia لـ maltase و sucrase و trehalase مع المراجع التي يمكنك متابعتها للتحقق بنفسك.


العامل المساعد

العامل المساعد هو مادة كيميائية غير بروتينية تساعد في تفاعل كيميائي بيولوجي. قد تكون العوامل المساعدة عبارة عن أيونات معدنية أو مركبات عضوية أو مواد كيميائية أخرى لها خصائص مفيدة لا توجد عادة في الأحماض الأمينية. يمكن صنع بعض العوامل المساعدة داخل الجسم ، مثل ATP ، بينما يجب تناول البعض الآخر في الطعام.

المعادن ، على سبيل المثال ، تأتي من البيئة ، ولا يمكن أن تصنع من الصفر بواسطة أي خلية حية. المركبات العضوية التي نشير إليها باسم "الفيتامينات" هي عوامل مساعدة لا تستطيع أجسامنا صنعها ، لذلك يجب أن نستهلكها من الطعام حتى تتمكن خلايانا من أداء وظائف الحياة الأساسية.

على المستوى البيوكيميائي ، العوامل المساعدة مهمة في فهم كيفية سير التفاعلات البيولوجية. قد يحدد وجود أو عدم وجود العوامل المساعدة مدى سرعة انتقال التفاعلات من المادة المتفاعلة إلى منتجها.

على المستوى البيولوجي ، فهم العوامل المساعدة مهم لفهم الصحة. بدون العوامل المساعدة المناسبة ، يمكن أن يصاب البشر والحيوانات الأخرى بأمراض خطيرة وحتى الموت.


الإنزيم: التأثيرات والأنواع والعوامل المساعدة وتنظيم نشاط الإنزيم

تشترك آليتان عامتان في تحفيز الإنزيم. أولاً ، يزيد وجود الإنزيم من احتمالية مواجهة الأنواع الجزيئية التي قد تتفاعل مع بعضها البعض بالتوجهات المطلوبة في الفضاء.

يحدث هذا لأن الإنزيم له صلة عالية بالمواد المتفاعلة (يُشار إليها بشكل أكثر ملاءمة بالركائز) ويربطها مؤقتًا على مسافة قريبة.

إن ارتباط الركائز بالإنزيم ليس تعسفيًا ، فالركائز مرتبطة بالإنزيم بطريقة يتم فيها توجيه كل ركيزة فيما يتعلق بالأخرى بالطريقة المطلوبة بالضبط لحدوث رد الفعل.

ثانيًا ، يفرض تكوين روابط مؤقتة بين الإنزيم والركيزة إعادة توزيع الإلكترونات داخل جزيئات الركيزة ، وتفرض إعادة التوزيع هذه إجهادًا على روابط تساهمية معينة داخل الركائز - وهي إجهاد يبلغ ذروته في كسر الرابطة. يشير علماء الكيمياء الحيوية إلى إدخال سلالات الرابطة في ركيزة من خلال الارتباط مع إنزيم كتفعيل الركيزة & # 8220. & # 8221

يتمثل التأثير الصافي لهذا في زيادة النسبة المئوية للجزيئات بشكل كبير في المجتمع والتي تكون في أي لحظة متفاعلة بشكل كافٍ تجاه بعضها البعض.

للتفاعلات المحفزة بالإنزيم القابلة للعكس مثل:

في هذه المعادلة ، e هو & # 8220 عامل إنزيم & # 8221 - عامل يفسر الزيادة في معدل التفاعل من خلال التحفيز - ويتناسب مع تركيز الإنزيم في المحلول. بمعنى ، إذا استمر التفاعل بمعدل معين عند تركيز إنزيم معين ، فسيستمر التفاعل بسرعة مضاعفة عند ضعف تركيز الإنزيم (الشكل 8-3).

يمكن إثبات ذلك باستخدام المعادلتين 8-13 و8-14 أن ثابت التوازن للتفاعل (أي ك12) لا يتغير بوجود الانزيم. وبالتالي ، يؤثر الإنزيم بشكل كبير (أي يزيد) من معدل تحقيق التوازن ، لكنه لا يغير تركيزات التوازن ذات الصلة للأنواع الجزيئية المختلفة.

يمكن تقدير التأثير الملحوظ للإنزيمات على معدلات التفاعل بوضوح من خلال النظر في رقم دوران الإنزيم. رقم الدوران هو عدد مولات الركيزة المحولة إلى منتج في الدقيقة لكل مول من الإنزيم (عندما يكون الإنزيم مشبعًا تمامًا بالركيزة).

على سبيل المثال ، إنزيم اليورياز المائي ، الذي يحفز تحويل اليوريا إلى أمونيا ، يبلغ معدل دورانه حوالي 10 6. في حالة عدم وجود اليورياز ، يكون التحلل المائي لليوريا أبطأ بعدة مرات. يمكن للأميليز ، وهو إنزيم يشارك في تكسير النشا والسكريات الأخرى ، أن يتحلل حوالي 10 روابط جليكوسيدية في الدقيقة ، ولكن لا يحدث تحلل مائي يمكن اكتشافه في غياب الأميلاز. يتراوح معدل دوران & # 8221 أرقام معظم الإنزيمات بين 10 2 و 10 6 (الجدول 8-1).

تنظيم إنزيمات معينة:

كشفت دراسات مكثفة خلال العقد الماضي عن التركيب الذري الدقيق لعدد من الإنزيمات المهمة بما في ذلك الليزوزيم والريبونوكلياز والكيموتريبسين والتريبسين والكاربوكسي ببتيداز والبابين والإيلاستاز والثرومبين. يكشف النظر في بعض هذه التعميمات عن تنظيم جزيئات الإنزيم ويوفر نظرة ثاقبة للآليات التي يتم من خلالها تحقيق التحفيز.

الليزوزيم هو إنزيم يتم إنتاجه في كل من الأنسجة النباتية والحيوانية وكان أول من كشف عن تركيبته الكاملة ثلاثية الأبعاد (بواسطة C.F Blake و D.C Phillips و A.C.T North ، في عام 1965). يشق الإنزيم سلاسل عديد السكاريد الموجودة في جدران الخلايا لبكتيريا معينة عن طريق التحلل المائي للروابط الجليكوسيدية بين بقايا الهكسوسيل المجاورة.

يبلغ وزن ليزوزيم البيض الأبيض حوالي 14600 حمض أميني. الإنزيم بيضاوي الشكل مع شق عميق عبر خط الوسط الذي يقسم الجزيء إلى جزأين. تم تصوير شكل الليزوزيم واتجاه الركيزة بشكل مجسم في الشكل 8-16.

يحتوي البولي ببتيد على ثلاث مناطق حلزونية قصيرة وقطاع مرتب على شكل ورقة مطوية بيتا. توجد جميع المخلفات القطبية على سطح الإنزيم & # 8217s ويتم دفن جميع البقايا غير المشحونة تقريبًا داخليًا. تظهر الروابط الهيدروجينية بين جزء واحد من سلسلة البولي ببتيد وجزء آخر ويبدو أنها حيوية في الحفاظ على البنية الثلاثية النشطة للجزيء.

يحتوي الشق في مركز الجزيء على الموقع النشط ومرصع بمجموعات كارهة للماء والتي من المحتمل أن تشكل روابط فان دير فالس مع الركيزة. يتكون عديد السكاريد البكتيري الذي يعمل كركيزة للإنزيم من سلاسل N- أسيتيل الجلوكوزامين (NAG) وحمض N-acetylmuramic (NAM) الذي يتناوب فيه السكريات. في جدار الخلية البكتيرية ، ترتبط هذه السلاسل بشكل متقاطع بواسطة عديد ببتيدات قصيرة.

ترتبط ست وحدات هيكوسيل من عديد السكاريد الركيزة في نفس الوقت في الموقع النشط لليزوزيم. التغيير في البنية الثلاثية ، والذي يأخذ شكل تضييق وتعميق الشق في الإنزيم ، يصاحب ارتباط الركيزة ويفرض تعديلًا على شكل إحدى مجموعات هيكوسيل الست (أي NAM) المرتبطة بالموقع النشط. يتضمن هذا التغيير التوافقي تشويهًا لشكل الكرسي الذي يفترضه هذا السكر عادةً ويهيئ هذه المنطقة من الركيزة للتغيير الحفاز. إن الرابطة الجليكوسيدية بين هذه المجموعة وجارتها التي تنكسر أثناء التحفيز.

من بين 19 أو أكثر من الأحماض الأمينية التي تشكل الموقع النشط ، تم تحديد اثنين فقط على أنهما محفزان هما asp (حمض أميني رقم 52) و glu (حمض أميني رقم 35). تعمل البقايا الـ 17 المتبقية على محاذاة الركيزة من خلال الروابط الهيدروجينية والتفاعلات غير القطبية.

يحمل Asp 52 مجموعة كربوكسيل منفصلة (أي شحنة سالبة) ، لكن glu 35 ، المحاط بالسلاسل الجانبية غير القطبية لبقايا أخرى ، يكون بروتونات. تم توضيح تسلسل الأحداث التي تحدث أثناء التحفيز في الشكل 8-17 حيث يتم عرض ثلاث فقط من وحدات الهكسوسيل الست المرتبطة بالموقع النشط (أي الأرقام 3 و 4 و 5).

يتبع ارتباط الركيزة بالإنزيم والتغيرات التوافقية التي تحدث في كليهما نتيجة لهجوم من قبل أيون الهيدروجين من مجموعة COOH غير المنفصلة من glu 35 على ذرة الأكسجين ، مما يشكل الجسر بين وحدات الهيكسوسيل 4 و 5 (الشكل 8-17 أ).

هذه ، بالطبع ، هي المنطقة المحددة من الركيزة الموضوعة تحت الضغط أثناء الربط. الرابطة الجليكوسيدية مكسورة ، تاركة ذرة الكربون لا. 1 من وحدة هيكوسيل 4 بشحنة موجبة (أي أيون الكربون) (الشكل 8-176). يتم تثبيت أيون الكربون عن طريق تكوين رابطة أيونية مؤقتة مع السلسلة الجانبية المنفصلة من asp 52 (الشكل 8-17 ب). يوفر تفكك جزيء الماء المجاور مجموعة الهيدروكسيل للهجوم على أيون الكربون والهيدروجين لـ glu 35 (الشكل 8-17c). بمجرد اكتمال التفاعل ، تغادر شظايا عديد السكاريد الناتجة الموقع النشط.

ينتج البنكرياس الريبونوكلياز ويفرز في الأمعاء الدقيقة ، حيث يحفز الهضم المائي لسلاسل بولي نيوكليوتيد. يتكون الإنزيم من 124 بولي ببتيد حمض أميني واحد بوزن جزيئي يبلغ حوالي 13700. يتضمن التفاعل المحفز بواسطة ريبونوكلياز (كما هو موضح في الشكل 8-18) الانقسام المائي لرابط الإستر بين مجموعة 3 & # 8242-فوسفات من نيوكليوتيد بيريميدين والموضع 5 & # 8242 للنيوكليوتيدات المجاورة.

مثل الليزوزيم ، يكمن الموقع النشط للريبونوكلياز في شق في سطح الإنزيم & # 8217s. يصطف الشق بعدد من السلاسل الجانبية موجبة الشحنة لبقايا الليسين والأرجينين ، وربما تعمل هذه السلاسل كبقايا تلامس عن طريق تكوين روابط أيونية مع مجموعات الفوسفات سالبة الشحنة في العمود الفقري للحمض النووي الريبي (الشكل 8-18).

الإسقاط في الشق من كلا الجانبين هو نوعان من بقايا الهيستيدين التي يعتقد أنها تحلل ركيزة الحمض النووي الريبي بواسطة تحفيز القاعدة الحمضية العامة حيث يتم كسر الرابطة P-0 التي تربط ريبوز أحد النوكليوتيدات مع ريبوز النيوكليوتيد المجاور. تم تصوير الريبونوكلياز بشكل مجسم في الشكل 8-19.

يُشتق إنزيم كيموتريبسين الهضمي من السلائف الكيموتريبسينوجين البولي ببتيد غير النشط المنتج في البنكرياس ويحتوي على 245 من الأحماض الأمينية. يتضمن تنشيط كيموتريبسينوجين الانقسام الأولي لأربعة من روابطه الببتيدية ، مما يؤدي إلى ثلاث سلاسل منفصلة من عديد الببتيد متشابكة بواسطة جسرين ثنائي كبريتيد لا يصبح اثنان من الببتيدات المنبعثة في عملية التنشيط جزءًا من الإنزيم الوظيفي. يقوم الكيموتريبسين بهضم البروتين الغذائي عن طريق التحلل المائي للروابط الببتيدية على جانب الكربوكسيل من الأحماض الأمينية مع سلاسل جانبية كبيرة كارهة للماء (أي بقايا فينيل ألانين ، التيروزين ، والتربتوفان).

على عكس الليزوزيم والريبونوكلياز ، فإن الموقع النشط للكيموتريبسين يكمن في تجويف ضحل على شكل طبق على سطح هذا الإنزيم الكروي تقريبًا. في الموقع النشط يوجد جيب كاره للماء يُعتقد أنه يعمل كمستقبل للسلسلة الجانبية الكارهة للماء من بقايا الأحماض الأمينية الركيزة وبالتالي يضفي خصوصية على هذا الإنزيم.

بالإضافة إلى بقايا التلامس هذه وغيرها ، يحتوي الموقع النشط على ثلاث بقايا تحفيزية: asp 102 و 57 و ser 195. الشكل 8-20 يصور سلسلة المراحل التي يعتقد أنها متورطة في عمل كيموتربسين. مجموعة إيميدازول من الهيستيدين تجذب ذرة هيدروكسيل الهيدروجين للسيرين ، مما يجعل أكسجين السيرين شديد النوى ويتفاعل بشكل خاص مع الأميدات والإسترات (الشكل 8-20 أ).

يتبع ارتباط بولي ببتيد الركيزة بالإنزيم (الشكل 8-20 ب) تكوين رابطة تساهمية بين أكسجين السيرين وذرة الكربون أ- كربوكسيل لبقايا الركيزة (الشكل 8-20 ج). يتبع ذلك التبرع ببروتون السيرين لذرة النيتروجين الأمينية من بقايا الركيزة المجاورة ، وكسر رابطة الببتيد ، وإطلاق المنتج الأول (الشكل 8-20 د).

في هذه المرحلة ، يدخل جزيء من الماء في التفاعل (الشكل 8-20 هـ) ، متبرعًا بأيون الهيدروجين إلى السيرين ومجموعة الهيدروكسيل لكربون a-carboxyl (الشكل 8-20f). يؤدي تفكك مجموعة الكربوكسيل هذه (الشكل 8-20 جم) إلى ترك مجموعة الكربوكسيل مشحونة سلبًا. تسهل قوى التنافر بين هذه المجموعة وبقايا حمض الأسبارتيك سالبة الشحنة للموقع النشط فصل الإنزيم والمنتج النهائي (الشكل 8-20 ساعة).

يعتبر سلوك بقايا السيرين المحفز أمرًا بالغ الأهمية لوظيفة كيموتربسين. البروتياز الأخرى ، بما في ذلك التربسين ، والإيلاستاز ، والكولاجيناز ، والثرومبين ، والفيبرينوليسين ، وبعض البروتياز الليزوزومي ، تشترك في بنية ثلاثية شاملة وموقع نشط ، وتشق روابط الببتيد عن طريق الفعل المتطابق لبقايا السيرين التحفيزية.

يمكن أن تعزى خصائص الركيزة المختلفة لهذه البروتياز السيرين إلى طبيعة وموقع بقايا التلامس في مواقعها النشطة. في ضوء التشابه الملحوظ بينهما ، يعتقد أن البروتياز السيرين له & # 8217 أصل تطوري مشترك.

تسمح المعلومات المتراكمة حول الليزوزيم والريبونوكلياز وسيرين البروتياز ، بالإضافة إلى العديد من الإنزيمات الأخرى ، ببعض التعميمات التي يجب إجراؤها بشأن بنية الإنزيم وعمله. يتواجد الموقع النشط للإنزيم دائمًا تقريبًا في انخفاض في سطحه ، ويتبع ارتباط الركيزة بالموقع النشط تغيير توافقي في الإنزيم أو الركيزة أو كليهما.

يؤدي الربط و / أو التغييرات التوافقية التي تلي ذلك إلى الضغط على روابط معينة في الركيزة وتجعلها عرضة بشكل خاص للهجوم الكيميائي. يمكن تسهيل عملية التحفيز نفسها من خلال ما لا يقل عن سلسلة واحدة أو اثنتين من سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية للإنزيم ، والتي تكون تفاعلية بشكل خاص بسبب ترتيبها المكاني في الموقع النشط والطبيعة القطبية أو الكارهة للماء لمحيطها.

تتكون الإنزيمات من سلسلة بولي ببتيد واحدة أو أكثر. ومع ذلك ، هناك عدد من الحالات التي يجب أن ترتبط فيها مكونات غير بروتينية تسمى العوامل المساعدة بالإنزيم (بالإضافة إلى الركيزة) لكي يكون الإنزيم نشطًا محفزًا. في هذه الحالات ، يسمى الجزء البروتيني الحصري من الإنزيم بـ apoenzyme. يمكن تحديد ثلاثة أنواع من العوامل المساعدة: المجموعات التعويضية ، والإنزيمات المساعدة ، والأيونات المعدنية.

المجموعات التعويضية عبارة عن مركبات عضوية وتتميز عن العوامل المساعدة الأخرى من حيث أنها مرتبطة بشكل دائم بالبرودة الإنزيمية. على سبيل المثال ، في إنزيمات البيروكسيسومات البيروكسيديز والكتلاز ، والتي تحفز تكسير بيروكسيد الهيدروجين إلى الماء والأكسجين ، الهيم هو مجموعة الأطراف الاصطناعية وهو جزء دائم من الموقع النشط للإنزيم & # 8217.

الإنزيمات المساعدة هي أيضًا مركبات عضوية ، لكن ارتباطها بالبرودة الإنزيمية عابر ، وعادة ما يحدث فقط أثناء عملية التحفيز. علاوة على ذلك ، قد يعمل جزيء الإنزيم المساعد كعامل مساعد في عدد من التفاعلات المحفزة بالإنزيم. بشكل عام ، لا تساعد الإنزيمات المساعدة الإنزيمات في انقسام الركيزة فحسب ، بل تعمل أيضًا كمستقبلات مؤقتة لأحد نواتج التفاعل. المكونات الكيميائية الأساسية للعديد من الإنزيمات المساعدة هي الفيتامينات.

على سبيل المثال ، تحتوي أنزيمات النيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد (NAD) والنيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد - الفوسفات (NADP) على أنزيم فيتامين النياسين A الذي يحتوي على حمض البانتوثنيك فلافين الأدينين ثنائي النوكليوتيد (FAD) يحتوي على الريبوفلافين (أي فيتامين ب.2) يحتوي بيروفوسفات الثيامين على الثيامين (أي فيتامين ب) ، وهكذا.

يتطلب عدد من الإنزيمات أيونات معدنية لنشاطها. تشكل أيونات المعادن روابط تنسيق مع سلاسل جانبية محددة في الموقع النشط وفي نفس الوقت تشكل واحدًا أو أكثر من روابط التنسيق مع الركيزة. يساعد هذا الأخير في استقطاب روابط الركيزة ليتم تطهيرها بواسطة الإنزيم.

على سبيل المثال ، يعتبر الزنك عاملاً مساعدًا لإنزيم الكاربوكسي ببتيداز التحلل للبروتين ويشكل روابط تنسيق مع السلاسل الجانبية لاثنين من الهيستيدينات وبقايا حمض الجلوتاميك في الموقع النشط. تتكون الرابطة الرابعة بين الزنك ومجموعة الكربوكسيل من الركيزة الأحماض الأمينية ، وهنا يحدث انقسام الببتيد. يحتوي الجدول 8-4 على قائمة ببعض الإنزيمات التي تتطلب عامل مساعد.

إن الملاحظة التي يفقدها النشاط التحفيزي عندما يتم تجريد الإنزيم من العامل المساعد تشهد على الدور الحاسم الذي تلعبه هذه الذرات أو الجزيئات.

1. في بعض الحالات ، يكمل العامل المساعد الموقع النشط للإنزيم أو يعدله بطريقة يمكن أن يترتب على ذلك ارتباط الركيزة.

2. يعمل العامل المساعد كمانح للإلكترونات أو الذرات إلى الركيزة وبعد التفاعل يتم إرجاعها إلى حالتها السابقة.

3. قد تعمل العوامل المساعدة أيضًا كمتلقي مؤقت لأي من نواتج التفاعل أو ببساطة إلكترون أو بروتون ، حيث يتم إعادة تدويرها مرة أخرى إلى حالتها السابقة بعد مرور بعض الوقت على اكتمال التفاعل الرئيسي.

4. أخيرًا ، قد يعمل العامل المساعد ، جنبًا إلى جنب مع السلاسل الجانبية للمخلفات في الموقع النشط ، على استقطاب الركيزة وتهيئتها للتغيير الحفاز.

تنظيم نشاط الانزيم:

حرفيا الآلاف من التفاعلات المختلفة المحفزة بالإنزيم تميز عملية التمثيل الغذائي للخلية ، ويتم تنظيمها في عدد من المسارات المترابطة (المتفرعة والمتقاربة). من الواضح أن الأداء المنظم لخلية أو كائن حي يتطلب وضع ضوابط على هذه التفاعلات بحيث تكون مسارات التمثيل الغذائي المحددة (وبالتالي وظائف خلوية محددة) نشطة أو فعالة في أوقات معينة وغير نشطة في أوقات أخرى. إحدى الطرق التي يمكن من خلالها تحقيق مثل هذا التنظيم هي تغيير نشاط إنزيمات معينة في ظل ظروف محددة.

خذ على سبيل المثال الموقف التالي. افترض أنه في سياق خمسة تفاعلات محفزة بالإنزيم ، تم تحويل الركيزة A إلى المنتج النهائي F ، أي حيث E1، إي2، إي3، وما إلى ذلك هي الإنزيمات المشاركة في المسار. إذا كان المنتج النهائي F قادرًا على الارتباط بالإنزيم E1 وبذلك يجعل الإنزيم غير نشط (أي غير قادر على تحفيز تحويل A إلى B) ، ثم يمكن تنظيم تركيب المنتج النهائي F ، لأنه في ظل ظروف تركيز F منخفض ، فإن المسار الأيضي المؤدي إلى F سيعمل ، بينما بتركيزات عالية من F ، E1 إن تثبيط المنتج النهائي من شأنه أن يوقف المسار المؤدي إلى F. الظاهرة التي يمكن أن ينظم فيها المنتج النهائي للمسار الأيضي إنتاجه عن طريق تثبيط هذا النوع تسمى تثبيط التغذية المرتدة.

تتميز العديد من مسارات التمثيل الغذائي بعدد من النقاط الفرعية. في المثال أدناه ، يمكن تحويل الركيزة A إما إلى المنتج النهائي F أو المنتج النهائي I. في مثل هذا المسار ، سيحدث الإنزيم المتأثر بتثبيط التغذية المرتدة عند نقطة الفرع ، أي الإنزيم E3 سيتم تثبيطه بواسطة المنتج النهائي F. وبالتالي ، على الرغم من منع تحويل A إلى F ، إلا أن تكوين I سيستمر. لن يكون التوليف المستمر لـ I ممكنًا إذا حدث تثبيط التغذية المرتدة قبل نقطة الفرع.

تم تحديد حقيقة أن ظاهرة تثبيط التغذية المرتدة تحدث بالفعل في الخلايا في الخمسينيات من القرن الماضي. واحدة من أقدم الأمثلة المكتشفة لتثبيط التغذية المرتدة والحالة الكلاسيكية هي تأثير السيتدين ثلاثي الفوسفات (CTP ، أحد المنتجات النهائية التي تشكلت أثناء تخليق البيريميدين) على إنزيم ترانس كارباميلاز الأسبارتات (الشكل 8-22).

يبدأ التخليق الحيوي لـ CTP بتفاعل حمض الأسبارتيك وأسبارتات الكارباميل. يتم تحفيز التفاعل بواسطة الأسبارتات تران كارباميلاز (ATCase) ويتبعه أربعة تفاعلات أخرى ، وبلغت ذروتها في تكوين CTP. عندما يكون تركيز CTP الحر منخفضًا (على سبيل المثال ، عندما يتم استهلاك CTP في استقلاب الخلية & # 8217s) ، يستمر تكوين أسبار كارباميل بدون عوائق. ومع ذلك ، عندما يرتفع مستوى CTP ، يتم تثبيط تخليق الكرباميل أسبارت.

من الواضح الآن أن تثبيط التغذية المرتدة هو واحد فقط من عدة طرق يمكن من خلالها تنظيم نشاط الإنزيم. ليس فقط المنتجات النهائية ولكن أيضًا المستقلبات الأخرى قد تكون مرتبطة بإنزيم وبذلك يغير نشاط الإنزيم & # 8217s. يمكن أن يحدث الارتباط في الموقع النشط أو في مواقع أخرى على سطح الإنزيم & # 8217s.

في الواقع ، في الحالات التي يكون فيها لجزيء الإنزيم أكثر من موقع نشط واحد ، يمكن أن يؤثر ارتباط الركيزة في موقع ما على ارتباط الركيزة اللاحقة في مكان آخر.


تعريف العامل المساعد والإنزيم

العوامل المساعدة تكون إما واحدًا أو أكثر من المركبات غير العضوية (مثل أيونات المعادن ، ومجموعات الحديد والكبريت) أو مركبات عضوية أو معدنية معقدة (مثل الفلافين والهيم) ، وهي مركبات كيميائية غير بروتينية تساعد في التحول الكيميائي الحيوي لأنزيم Apoenzyme.

من ناحية أخرى، الإنزيمات هي جزيئات صغيرة ، عضوية أو معدنية ، غير بروتينية تعمل كمساعدة لعمل معين للإنزيم.

تصنيف العامل المساعد والإنزيم

العوامل المساعدة تنقسم إلى مجموعتين عريضتين:

  1. العوامل المساعدة العضوية، مثل الفلافين أو الهيم ،
  2. العوامل المساعدة غير العضوية، مثل أيونات المعادن (Mg 2+ ، Cu 2+ ، Mn 2+) ، أو عناقيد الحديد والكبريت.

الإنزيمات تنقسم إلى فئتين:

  1. الركائز: هم مرتبطون مؤقتًا بالبروتين وسيتم إطلاقهم في مرحلة ما ، ثم يعودون.
  2. المجموعات التعويضية: ترتبط بشكل دائم بالبروتين.

الطبيعة الكيميائية ل العامل المساعد والإنزيم

العوامل المساعدة هي أيونات معدنية غير بروتينية. قد تكون إما أيونات غير عضوية أو جزيئات عضوية. بالإضافة إلى ذلك ، تقصر بعض المصادر أيضًا استخدام المصطلح & # 8220cofactor & # 8221 على المواد غير العضوية.

من ناحية أخرى، الإنزيمات هي مركبات كيميائية غير بروتينية عضوية أو معدنية معقدة.

وظيفة العامل المساعد والإنزيم

العوامل المساعدة تُعرف أيضًا باسم "الجزيئات المساعدة" التي تساعد الإنزيم أثناء تحفيز التفاعلات.

في حين الإنزيمات تعمل كحامل عابر لمجموعات وظيفية محددة من الإنزيم إلى الإنزيم. ترتبط الإنزيمات المساعدة بالإنزيم وتساعد في نشاط الإنزيم.

مثال على العامل المساعد والإنزيم

العوامل المساعدة: أيونات المعادن Mg 2+ أو Cu 2+ أو Mn 2+ أو عناقيد الحديد والكبريت.

مساعد الانزيم: البيوتين ، الإنزيم المساعد A ، NADH ، NADPH والأدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP) ، الريبوفلافين ، الثيامين ، وحمض الفوليك إلخ.


الوظائف الرئيسية للأنزيمات

إنشاء الإنزيمات المجسمة

تتمثل الوظيفة الرئيسية للأنزيمات الإنزيمية في إحداث الإنزيمات المجسمة: تتحد الإنزيمات مع عامل مساعد ومن هذا الارتباط يتم إنشاء أنزيم هولو.

تؤدي إلى عمل تحفيزي

يشير التحفيز إلى العملية التي يمكن من خلالها تسريع بعض التفاعلات الكيميائية. بفضل الإنزيمات الإنزيمية ، اكتملت الإنزيمات المجسمة وقادرة على تنشيط عملها التحفيزي.


اللبنات الأساسية للحياة

كل كائن حي يحتاج إلى مغذيات. في جميع أشكال الحياة ، النباتية والحيوانية على حد سواء ، هناك حوالي 20 لبنة أساسية للحياة. يتكون البشر أساسًا من أربعة أنواع من الجزيئات: الكربوهيدرات والدهون والبروتينات والحمض النووي. تؤخذ هذه الجزيئات كغذاء. لكي يكسر جسمك الأطعمة إلى شكل صالح للاستخدام للخلايا ، يجب أن تحدث تفاعلات كيميائية. الإنزيمات هي نوع معين من البروتينات التي تساعد في هذه التفاعلات الكيميائية.


موقع الإنزيم النشط وخصوصية الركيزة

تحفز الإنزيمات التفاعلات الكيميائية عن طريق خفض حواجز طاقة التنشيط وتحويل جزيئات الركيزة إلى منتجات.

أهداف التعلم

وصف نماذج ارتباط الركيزة بموقع إنزيم & # 8217s نشط.

الماخذ الرئيسية

النقاط الرئيسية

  • يرتبط موقع الإنزيم النشط & # 8216 s بالركيزة.
  • تؤدي زيادة درجة الحرارة بشكل عام إلى زيادة معدل التفاعل ، ولكن التغيرات الدراماتيكية في درجة الحرارة ودرجة الحموضة يمكن أن تفسد طبيعة الإنزيم ، وبالتالي تلغي تأثيره كعامل مساعد.
  • يوضح نموذج الملاءمة المستحث أن الركيزة ترتبط بموقع نشط ويغير كلاهما الشكل قليلاً ، مما يخلق ملاءمة مثالية للحفز.
  • عندما يربط الإنزيم ركائزه فإنه يشكل مركب ركيزة إنزيم.
  • تعزز الإنزيمات التفاعلات الكيميائية عن طريق الجمع بين الركائز معًا في الاتجاه الأمثل ، وبالتالي خلق بيئة كيميائية مثالية لحدوث التفاعل.
  • سيعود الإنزيم دائمًا إلى حالته الأصلية عند اكتمال التفاعل.

الشروط الاساسية

  • المادة المتفاعلة: المتفاعل في تفاعل كيميائي يسمى الركيزة عندما يتفاعل عليه الإنزيم.
  • نوبة مستحثة: يقترح أن التفاعل الأولي بين الإنزيم والركيزة ضعيف نسبيًا ، لكن هذه التفاعلات الضعيفة تؤدي بسرعة إلى تغييرات توافقية في الإنزيم الذي يقوي الارتباط.
  • موقع نشط: الموقع النشط هو جزء من الإنزيم الذي ترتبط به الركائز وحيث يتم تحفيز التفاعل.

موقع الإنزيم النشط وخصوصية الركيزة

ترتبط الإنزيمات بمتفاعلات كيميائية تسمى الركائز. قد يكون هناك ركيزة واحدة أو أكثر لكل نوع من أنواع الإنزيم ، اعتمادًا على التفاعل الكيميائي المعين. في بعض التفاعلات ، يتم تقسيم الركيزة أحادية التفاعل إلى منتجات متعددة. في حالات أخرى ، قد تتحد ركيزتان لتكوين جزيء أكبر. قد يدخل مفاعلان متفاعلان أيضًا في التفاعل ، حيث يتم تعديل كلاهما ، ويترك التفاعل كمنتجين.

يرتبط موقع الإنزيم النشط & # 8217s بالركيزة. نظرًا لأن الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فإن هذا الموقع يتكون من مزيج فريد من بقايا الأحماض الأمينية (سلاسل جانبية أو مجموعات R). يمكن أن تكون كل بقايا من الأحماض الأمينية كبيرة أو صغيرة حمضية ضعيفة أو محبة للماء أو كارهة للماء وتكون موجبة الشحنة أو سالبة الشحنة أو متعادلة. تخلق المواضع والتسلسلات والتركيبات وخصائص هذه البقايا بيئة كيميائية محددة للغاية داخل الموقع النشط. تتطابق ركيزة كيميائية معينة مع هذا الموقع مثل قطعة أحجية الصور المقطوعة وتجعل الإنزيم خاصًا بركائزها.

المواقع النشطة والظروف البيئية

يمكن أن تؤثر الظروف البيئية على الموقع النشط للإنزيم ، وبالتالي على المعدل الذي يمكن أن يستمر به التفاعل الكيميائي. تؤدي زيادة درجة حرارة البيئة بشكل عام إلى زيادة معدلات التفاعل لأن الجزيئات تتحرك بسرعة أكبر ومن المرجح أن تتلامس مع بعضها البعض.

ومع ذلك ، فإن زيادة أو خفض درجة الحرارة خارج النطاق الأمثل يمكن أن يؤثر على الروابط الكيميائية داخل الإنزيم ويغير شكله. إذا غيّر الإنزيم شكله ، فقد لا يعود الموقع النشط مرتبطًا بالركيزة المناسبة وسيقل معدل التفاعل. ستؤدي التغييرات الدراماتيكية في درجة الحرارة ودرجة الحموضة في النهاية إلى تغيير طبيعة الإنزيمات.

وظيفة الانزيم واللياقة المستحثة

لسنوات عديدة ، اعتقد العلماء أن ارتباط الركيزة الإنزيمية حدث بطريقة بسيطة & # 8220-lock-and-key & # 8221. أكد هذا النموذج أن الإنزيم والركيزة يتناسبان معًا تمامًا في خطوة لحظية واحدة. ومع ذلك ، يدعم البحث الحالي وجهة نظر أكثر دقة تسمى الملائمة المستحثة. عندما يجتمع الإنزيم والركيزة معًا ، يتسبب تفاعلهما في حدوث تحول طفيف في بنية الإنزيم الذي يؤكد ترتيب ارتباط مثالي بين الإنزيم والركيزة. يزيد هذا الارتباط الديناميكي من قدرة الإنزيم على تحفيز تفاعله.

المستحث صالح: وفقًا لنموذج الملاءمة المستحث ، يخضع كل من الإنزيم والركيزة لتغييرات توافقية ديناميكية عند الارتباط. يقوم الإنزيم بتشويه الركيزة إلى حالتها الانتقالية ، وبالتالي زيادة معدل التفاعل.

مجمع الركيزة الإنزيمية

عندما يربط الإنزيم ركائزه ، فإنه يشكل مركب ركيزة إنزيم. يقلل هذا المركب من طاقة التنشيط للتفاعل ويعزز تقدمه السريع من خلال توفير أيونات معينة أو مجموعات كيميائية تشكل في الواقع روابط تساهمية مع الجزيئات كخطوة ضرورية في عملية التفاعل. تعمل الإنزيمات أيضًا على تعزيز التفاعلات الكيميائية عن طريق الجمع بين الركائز معًا في اتجاه مثالي ، وتصطف ذرات وروابط جزيء واحد مع ذرات وروابط الجزيء الآخر. هذا يمكن أن يشوه جزيئات الركيزة ويسهل كسر الرابطة. يخلق الموقع النشط للإنزيم أيضًا بيئة مثالية ، مثل بيئة حمضية قليلاً أو غير قطبية ، لحدوث التفاعل. سيعود الإنزيم دائمًا إلى حالته الأصلية عند اكتمال التفاعل. واحدة من الخصائص المهمة للإنزيمات هي أنها تظل دون تغيير في النهاية من خلال التفاعلات التي تحفزها. بعد أن يتم إجراء إنزيم لتحفيز التفاعل ، فإنه يطلق منتجاته (ركائز).


ما هو الإنزيم

يُعرف أي جزيء عضوي منتشر بحرية يعمل كعامل مساعد مع الإنزيمات عن طريق مساعدة وظيفة الإنزيم باسم الإنزيم المساعد. ومن ثم ، فإن الإنزيم المساعد عبارة عن جزيء عضوي صغير غير بروتيني موجود في الخلية. تعمل الإنزيمات المساعدة كحاملات وسيطة للإلكترونات أو ذرات معينة أو مجموعات وظيفية يتم نقلها أثناء تفاعل التحفيز. على سبيل المثال ، ينقل NAD الإلكترونات في تفاعلات تقليل الأكسدة المقترنة.

يتم تعديل الإنزيمات المساعدة أثناء التفاعل ويلزم إنزيم آخر لاستعادة الإنزيم إلى حالته الأصلية. نظرًا لأن الإنزيمات المساعدة يتم تغييرها كيميائيًا أثناء التفاعل ، فإنها تعتبر ركائز ثانية للإنزيم. لذلك ، تسمى الإنزيمات المساعدة أيضًا الركائز المشتركة. من ناحية أخرى ، بما أن الإنزيمات تتجدد في الجسم ، يجب الحفاظ على تركيزاتها داخل الجسم. معظم فيتامينات ب عبارة عن أنزيمات مساعدة تنقل الذرات أو مجموعات الذرات بين الجزيئات أثناء تخليق الكربوهيدرات والبروتينات والدهون. يجب الحصول على هذه الفيتامينات من النظام الغذائي لأنها غير قادرة على تصنيعها في الجسم. يتم عرض بعض الإنزيمات المساعدة وردود الفعل التي تشارك فيها الجدول 1.

الإنزيمات المساعدة ووظائفها

الكيان المحول

NAD (النيكوتين الأدينين ثنائي النوكليوتيد)

NADP (فوسفات النيكوتين الأدينين ثنائي النوكليوتيد)

FAD (فلافين أدينين ثنائي النوكليوتيد) (فيتامين ب 2)

الثيامين (بيروفوسفات الثيامين) (فيتامين ب 1)

البيريدوكسين (فوسفات البيريدوكسال) (فيتامين ب 6)

أنزيمات الكرباميد المساعدة (فيتامين ب 12)

الشكل 1: نقل الهيدروجين بواسطة DHFR من NADPH


آلية التحفيز

أ آلية التحفيز هي الطريقة التي يساعد بها التفاعل الكيميائي في المضي قدمًا.

آليةوصف
تقريبببساطة يجمع المتفاعلات معًا في اتجاه متقارب ومناسب
الحفز التساهميمجموعة تفاعلية على الإنزيم مرتبطة تساهميًا مؤقتًا بالركيزة
الحفز الحمضي القاعديتعمل المجموعة التفاعلية على الإنزيم كمانح أو متقبل للبروتون
الحفز الأيوني المعدنييساعد في التفاعلات المحبة للكهرباء أو النواة أو يرتبط بالركيزة (زيادة طاقة الربط)

العوامل المساعدة

العوامل المساعدة هي أيونات غير عضوية تساعد الإنزيم في نشاطه التحفيزي. الامثله تشمل Fe 2+ و ملغ 2+ . (يستخدم مصطلح العوامل المساعدة أحيانًا لوصف مجموعة شاملة من المركبات المساعدة غير البروتينية ذات الأيونات غير العضوية في مجموعة فرعية وجزيئات عضوية تسمى الإنزيمات المساعدة في مجموعة أخرى. وفي هذا الاستخدام ، قد تكون العوامل المساعدة ، بما في ذلك الإنزيمات المساعدة ، مرتبطة ارتباطًا وثيقًا أو تساهميًا بالإنزيم ك هولوزيم. بدون العامل المساعد المطلوب ، يكون الإنزيم في حالة غير نشطة ، أو أبوينزيم.)

الإنزيمات

الإنزيمات هي جزيئات عضوية صغيرة تساعد الإنزيم في نشاطه التحفيزي. الامثله تشمل الهيم, NAD + ، و أنزيم أ. يتم اشتقاق العديد من الإنزيمات المساعدة من الفيتامينات.

الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء

تشمل الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء سلسلة فيتامينات ب وفيتامين ج وهي متطلب غذائي كسلائف للأنزيمات المساعدة (أو مثل الإنزيم نفسه في حالة فيتامين ج).


شاهد الفيديو: Disaccharides Maltose, Lactose and Sucrose (أغسطس 2022).